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组蛋白H3与其他类型的组蛋白分子H2A，H2B，H4共同构成了真核生物核小体的八聚体核心。研究发现组蛋白H3的多种翻译修饰，如甲基化、乙酰化、磷酸化等在调控基因转录过程种发挥了重要的作用。本研究从盐胁迫处理的水稻幼苗组织中分离了一个新的水稻组蛋白H3基因RH3．2A，编码具有136个氨基酸残基的多肽，与多种植物的组蛋白H3蛋白具有高度的氨基酸一致性。多序列比较发现，除了基因结构差异之外，还有3个位置的氨基酸残基（32、88、91）在H3．1与H3．2型组蛋白H3中存在差异。研究了RH3．2A基因在高盐和A