【摘 要】
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在大肠杆菌中用pET28a表达载体表达重组RNase A。变性条件下,利用His-Resin亲和纯 化,得到60mg／L电泳纯的RNase A。纯化的RNase A复性后,利用含大量RNA分子的碱法抽提质 粒为
【机 构】
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上海交通大学生命科学与技术学院,商丘师范学院
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在大肠杆菌中用pET28a表达载体表达重组RNase A。变性条件下,利用His-Resin亲和纯 化,得到60mg／L电泳纯的RNase A。纯化的RNase A复性后,利用含大量RNA分子的碱法抽提质 粒为底物,测定重组RNase A活性,与商品化的RNase A活性相当。同时在RNase A活性测定体 系中加入4 mol／L尿素会使RNA分子切割效率提高10倍左右。在此基础上,成功表达RNase A 与链亲和素(streptavidjn)的融合蛋白,经纯化复性后,该融合蛋白同时具有核酸酶、biotin结合活 性,在分子生物学中具有重要的应用价值。
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