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通过霍夫曼降解光化学原位聚合制备的聚丙烯酰胺包覆的Fe3O4纳米粒子得到了氨基化磁性纳米凝胶，用缩合剂1-乙基-3-（3-二甲胺）碳二亚胺成功地将α-胰凝乳蛋白酶固定到氨基化磁性纳米凝胶上，并采用光子相关光谱、傅里叶变换红外光谱、透射电子显微镜、X射线粉末衍射和热重-示差扫描量热联用等多种手段对其进行了表征．固定化了的α-胰凝乳蛋白酶平均粒径约为31nm；热重法测得每克凝胶上的载酶量为69mg，BCA法测得每克凝胶上的载酶量为61mg；酶的固定化和氤灯辐照并未改变Fe3O4的晶形结构；固定化酶比活力为0．