可溶性三聚化CD40-异亮氨酸拉链融合蛋白的制备及鉴定

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【摘要】

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以克隆的CD40cDNA为模板，经多步PCR构建羧基端融合异亮氨酸拉链（isoleucinezipper，IZ）三聚化基序和His6标签的可溶性CD40融合蛋白（sCD40IZ）的原核表达载体，在大肠杆菌中获得高效表达

【作者】

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徐丽慧刘毅何贤辉

【机构】

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暨南大学组织移植与免疫教育部重点实验室,暨南大学生物工程研究所

【出处】

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生物工程学报

【发表日期】

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2006年3期

【关键词】

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CD40 三聚化异亮氨酸拉链原核表达包涵体复性 CD40 trimerization isoleucine zipper prokaryotic

【基金项目】

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国家自然科学基金面上项目（No.30371651、No.30572199）和重点项目（No.30230350）资助.

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以克隆的CD40cDNA为模板，经多步PCR构建羧基端融合异亮氨酸拉链（isoleucinezipper，IZ）三聚化基序和His6标签的可溶性CD40融合蛋白（sCD40IZ）的原核表达载体，在大肠杆菌中获得高效表达，分子量为27kD，与理论大小相符，表达产物主要存在于包涵体中，对包涵体蛋白进行稀释复性和纯化得到可溶性的sCD40IZ重组蛋白，该蛋白在溶液中的分子量为91kD，表明最有可能以三聚体形式存在。活性分析显示该蛋白能够与细胞上的CD40L结合，并且其结合活性与不含IZ基序的可溶性CD40相比明

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