【摘 要】
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链霉亲和素蛋白(SA)与生物素之间的强相互作用被广泛应用于生物技术领域。单价SA突变体在完整四聚体内具有单一且高亲和力的生物素结合位点。但是,其结构特征仍未确定,试图确
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链霉亲和素蛋白(SA)与生物素之间的强相互作用被广泛应用于生物技术领域。单价SA突变体在完整四聚体内具有单一且高亲和力的生物素结合位点。但是,其结构特征仍未确定,试图确定1.7分辨率下的单价SA的晶体结构。结果发现,与其在唯一野生型亚单位中的"接近状态"相反,3个无效SA亚单位的L3,4环没有晶体包装并保持在"开放状态",由一致的氢键作用来稳定。这种氢键网络也适用于之前报道的野生型apo-SA的开放状态。这些结果表明生物素结合位点上的特定突变(N23A/S27D/S45A)稳定SA L3,4环的开放状态,从而进一步降低生物素结合亲和力。因而根据不同SA变体之间的"开放状态"的一般特征,可以促进我们对其合理设计。因此,单价SA的结构信息对于其在生物技术领域的广泛应用将很有价值。
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