【摘 要】
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在３５℃，ｐＨ５．０的条件下，白皮松次生韧皮部经Ｇｏｍｏｒｉ溶液温育后，显著的酸性磷酸酯酶活性定位于成熟蛋白细胞的质膜、胞间连丝、质体和淀粉粒表面。液泡膜上无反应活性。蛋白细胞解体初期，酸性磷酸
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在３５℃，ｐＨ５．０的条件下，白皮松次生韧皮部经Ｇｏｍｏｒｉ溶液温育后，显著的酸性磷酸酯酶活性定位于成熟蛋白细胞的质膜、胞间连丝、质体和淀粉粒表面。液泡膜上无反应活性。蛋白细胞解体初期，酸性磷酸酯酶活性仍然很高。随着解体过程的加速，酶活性降低，最终消失。未成熟蛋白细胞只在质膜表面呈现出极微弱的酸性酯酶活性，而其它部位缺乏酶反应产物。作者认为酸性磷酸酯酶可能在蛋白细胞内糖类物质代谢运转和物质跨膜主动
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