论文部分内容阅读
根据毕赤酵母（Pichia pastoris）密码子的偏好性，以氨基酸序列不变为原则，对源于蜡样芽胞杆菌（Bacillus cerus）M22的Mn-SOD基因进行分子改造，设计、合成了新的基因序列Mn-SOD-2。构建酵母表达载体pPICZαA／Mn-SOD-2，并整合至毕赤酵母GS115染色体。结果表明，所构建的重组体经0．5％甲醇诱导表达后，Native-PAGE检测证实有清晰单一活性条带；SDS-PAGE检测证实重组蛋白的分子量24kD。酶活分析表明，外源蛋白的活性较改造前增加了2．2倍，且表达稳