【摘 要】
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基于分子动力学模拟方法比较了超嗜热菌FlgM蛋白在常温(293K)和生理温度(358K)下的结构特征.基于GROMACS软件包,采用OPLS-AA分子力场和TIP3P水模型,对超嗜热菌FlgM蛋白在293
【机 构】
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山东师范大学物理与电子科学学院,山东省功能大分子生物物理重点实验室,德州学院生物物理研究所
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基于分子动力学模拟方法比较了超嗜热菌FlgM蛋白在常温(293K)和生理温度(358K)下的结构特征.基于GROMACS软件包,采用OPLS-AA分子力场和TIP3P水模型,对超嗜热菌FlgM蛋白在293和358K进行了2组独立的长时间分子动力学模拟,每组体系模拟时间为1500ns.主要分析了两种温度下超嗜热菌FlgM蛋白的二级结构特征、整体构象变化及半无序化区域和结构化区域的构象特征.研究结果表明:在常温下,N端具有一定程度的螺旋成分,但在生理温度下,超嗜热菌FlgM蛋白的结构变得松散,螺旋结构减少,构象稳定性减弱,H1螺旋散开,FlgM蛋白构象灵活性增强,不稳定程度增加.这些不同温度的结构变化说明:半无序化区域(N端)在非结合状态下有一定的螺旋结构,但该段螺旋的稳定性随温度升高而降低.超嗜热菌FlgM蛋白会通过增加结构的无序程度使结构更加灵活,以适应高温,从而使该类固有无序蛋白更好地行使其功能,如提高同其他成分的结合速率等.
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