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来自于Bacillus pumilus菌株BA06的碱性蛋白酶DHAP具有良好的脱毛能力.为了更好地了解DHAP的催化特性和进一步改造使之更加符合制革工艺的要求,根据蛋白质同源建模和嗜冷嗜热酶氨基酸组成的统计分析结果,确定了13个氨基酸位点进行定点突变.通过牛奶平板和对粗酶液在不同温度和热稳定性方面的活性进行了分析.结果发现位于DHAP空间结构上底物结合“口袋”开口处α-螺旋上的氨基酸残基(E220,V223和K244)严重影响酶的活性;位于底物结合口袋袋底的三个保守位点V256L、V257I和V258I