【摘 要】
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为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学
【机 构】
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江西省科学院微生物研究所,南京工业大学化学与分子工程学院
【基金项目】
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国家自然科学基金青年科学基金项目(31501422),江西省青年科学基金项目(20171BAB214003),江西省科学院杰出青年项目(2018-JCQN-02),江西省科学院产学研合作项目(2018-YCXY-02)
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为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质。在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉,CTD可有效结合玉米淀粉。以可溶性淀粉为底物,Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9%。CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域,但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域,在Gt-am
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