【摘 要】
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目的:本研究旨在探讨蛋白质二硫键异构酶(Protein disulfide isomerase,PDI)在血小板膜蛋白(glycoprotein,GP) Ⅰbα酶切过程中的调控作用.方法:从健康志愿者静脉血分离得到
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目的:本研究旨在探讨蛋白质二硫键异构酶(Protein disulfide isomerase,PDI)在血小板膜蛋白(glycoprotein,GP) Ⅰbα酶切过程中的调控作用.方法:从健康志愿者静脉血分离得到血小板.PDI抑制剂短杆菌肽(bacitracin)预处理血小板后,用佛波酯(phorbol-12-myristate-13-acetate,PMA)、二丁卡因(dibucaine)、胶原(collagen)刺激血小板.Western blot检测血小板悬液中血小板GPⅠbα的酶切片段糖萼蛋白(glycocalicin,GC),流式细胞术检测血小板GPⅠbα的表达量和血小板内活性氧(reactive oxygen species,ROS)的变化.结果:健康人洗涤血小板在PDI抑制剂bacitracin单独温育后,不会引起血小板悬液中GPⅠbα的酶切片段和血小板GPⅠbα膜表达量的改变(P＞0.05),但是刺激剂诱导下的PDI抑制剂预处理与对照组相比,血小板GPⅠbα酶切产物增加、GPⅠbα膜表达减少(P＜0.05)、胞内ROS水平增加(P＜0.05).结论:在诱导的血小板GPⅠbα酶切过程中,PDI可能参与并通过改变ROS水平进而影响血小板GPⅠbα胞外段酶切.
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