【摘 要】
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将灵芝免疫调节蛋白（LZ-8）与免疫球蛋白G的Fc片段（IgG Fc）进行融合表达，通过Protein A亲和层析结合Superdex 75分子筛层析获得了高纯度LZ8-Fc.凝血活性实验结果表明， LZ-8与Fc融合
【机 构】
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吉林大学药学院,理论化学计算国家重点实验室
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将灵芝免疫调节蛋白（LZ-8）与免疫球蛋白G的Fc片段（IgG Fc）进行融合表达，通过Protein A亲和层析结合Superdex 75分子筛层析获得了高纯度LZ8-Fc.凝血活性实验结果表明， LZ-8与Fc融合表达在一定程度上影响了其免疫活性；利用分子动力学和圆二色光谱等技术研究了LZ8-Fc的蛋白折叠及组装方式，发现LZ8-Fc的组装方式与LZ-8相同，但是N末端的LZ-8可能影响下游IgG Fc片段的正确折叠，表明在融合蛋白制备过程中，位于N末端的蛋白对下游蛋白的正确折叠起到重要作用，这为融合
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