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用荧光光谱法在pH 7.4的PBS中研究了黄豆黄素(Glycitein,GL)与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)分子之间的相互作用方式及机理.结果表明GL可静态猝灭BSA的内源荧光.310K和315K的结合位点数与表观结合常数分别为1.30,8.09×104L·mol-1和1.73,5.22×104L·mol-1.热力学参数表明二者之间的作用力主要是氢键和范德华力.同步荧光光谱表明GL使BSA的结构发生了变化.本研究对于阐明GL与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.