定点突变提高食品新型L-天冬酰胺酶的活力及热稳定性

来源 :食品与生物技术学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：mumurong

【摘要】

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L-天冬酰胺酶(L-asparaginase II,EC 3.5.1.1)可将L-天冬酰胺转化为L-天冬氨酸,减少高温加工食品中丙烯酰胺的形成,因而受到人们的广泛关注。该酶在食品加工及预处理阶段的使

【作者】

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徐书琴胡静怡张恒维赵浩东刘鹏席毓淋李谞张显饶

【机构】

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江南大学工业生物技术教育部重点实验室,江南大学生物工程学院

【出处】

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食品与生物技术学报

【发表日期】

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2020年9期

【关键词】

：

L-天冬酰胺酶定点突变比酶活热稳定性 L-asparaginasesite-directed mutagenesisspecific activityth

【基金项目】

：

国家自然科学基金项目(31500065),中国博士后科学基金资助项目(2015M570407,2016T90421),江苏省青年自然科学基金项目(BK20150142),国家轻工技术与工程一流学科自主课题资助项目(LITE2018-06),宁夏回族自治区科技创新团队项目(KJT2017001),江苏高校品牌专业建设工程资助项目,江苏高校优势学科建设工程资助项目

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L-天冬酰胺酶(L-asparaginase II,EC 3.5.1.1)可将L-天冬酰胺转化为L-天冬氨酸,减少高温加工食品中丙烯酰胺的形成,因而受到人们的广泛关注。该酶在食品加工及预处理阶段的使用已受到人们广泛的关注,但是由于食品加工及预处理过程中环境的复杂性,对L-天冬酰胺酶的性质、热稳定性和酶活等方面有较高的要求。通过序列对比和同源模拟对嗜热菌Pyrococcus yayanosii CH1来源的编码L-天冬酰胺酶的基因PyAsnase进行了3个位点的突变,并在Bacilus subtilis 1

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