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目的：利用N端缺失10个氨基酸的葡激酶（recombinant staphylokinase，rSaK）重组质粒，构建了表达可溶性rSaK126蛋白的工程菌，并研究不同条件下工程菌诱导表达目的蛋白含量的差异及纯化途径。方法：采用细菌活化和培养方法诱导目的蛋白，并用SDS—PAGE测其含量，应用层析技术纯化蛋白。结果：成功构建表达重组葡激酶的工程菌，表达的重组葡激酶蛋白约占菌体总蛋白的50％，经纯化后回收率为60％，纯度达99％以上。结论：成功构建高效表达重组葡激酶的工程茵，并获得了高含量、高纯度的目的蛋白