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将克隆的人免疫缺陷病毒gag基因片段(P20基因)用EcoRI和BamHI双酶切位点定向插入原核表达质粒PBV220,获得重组表达质粒pCY6。为获得高效表达,用豆芽核酸酶消去EcoRI位点,使其SD-ATG间距缩短至7个核苷酸,从而得到改建表达质粒pCY7。将pCY6和pCY7转化表达宿主菌DH5α,采用温度诱导法观察其表达。结果表明,DH5α(pCY6)无可见表达产物,DH5α(pCY7)在20kD处出现一条新生蛋白带,大小与P20蛋白一致。P20蛋白的表达量随诱导时间的延长而逐渐增加,到6小时趋于稳定。凝胶扫描结果显示,P20蛋白的表达量占菌体总蛋白的9.1%。