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蛋白质翻译后修饰对蛋白质的成熟,结构和功能的多样性起着重要的作用。然而由于蛋白质翻译后修饰的多样性、普遍性、动态性,传统的实验方法严重制约了研究进展。现在,在实验研究基础上,基于不同算法开发了多种计算工具,用来预测蛋白质共价修饰的位点,大大加快了研究的进展。泛素化作为一种十分重要的翻译后修饰,在细胞内发挥着重要的作用。β-TrCP(beta-transducin repeat-containing protein)是众多E3连接酶中的一种,通过识别某些特定的底物引导其泛素化,从而参与生命活动中各项重要过程。在本研究中,我们开发了针对β-TrCP结合位点预测的GPS-BeTrIP 1.0。另外,我们从GPS-BeTrIP 1.0预测的结果中挑选Ankra2、Nudc和Trf1作为实验验证的对象。体外的生化试验有力地证明了Ankra2、Nudc和β-TrCP存在相互作用。并且Ankra2上的S280、S284对促进其降解起重要作用。近来研究表明,在原核生物中,原核类泛素蛋白(prokaryotic ubiquitin-like protein, PUP)被发现起到类似于真核生物中的泛素的作用。Pupylation是PUP通过一系列生化反应连接到底物上的过程。我们开发了预测pupylation位点的计算工具GPS-PUP 1.0。我们收集了238个不知道确切位点的底物,并以此检测GPS-PUP 1.0性能。我们成功预测出了~85%底物蛋白质,而且每个底物蛋白质上至少有一个潜在位点。不仅如此我们还系统的对潜在的pupylation底物做了更深一步的GO(Gene Ontology)注释。分析发现pupylation的底物十分广泛,参与调节各种生物学过程,如压力应答和新陈代谢等。综上所述,我们对以上两种翻译后修饰所做的系统性分析为实验学家提供了非常可靠的数据资源。我们有理由相信将我们的工作与实验验证有机的结合将会大大推动这两种翻译后修饰的研究。