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我国的香茶菜属植物资源丰富、分布广泛，并含有丰富的二萜、三萜类化合物。本实验室由产自甘肃的维西香茶菜和蓝萼香茶菜中分离得到2种三萜类化合物：熊果酸和2-α-羟基熊果酸；4种对映-贝壳杉烷二萜化合物：Compound1，Compound2，Compound3和Compound4。本论文利用紫外光谱、荧光光谱、圆二色谱，共振光散射谱等方法，研究几种萜类化合物与牛血清白蛋白、角蛋白的相互作用。希望通过对几种萜类化合物与蛋白质相互作用的研究，为其作为抗肿瘤药物的开发提供一些参考意义。主要结果如下：1.熊果酸（UA）与2-α-羟基熊果酸（2-α-hudroxy-UA）同为五环三萜类化合物，具有相似的化学结构，但因C2位的官能团不同，与牛血清白蛋白（BSA）相互作用时，结合常数KUA-BSA(0.6934×103L·mol-1)大于K2-α-hudroxy-UA-BSA(0.1538×103L·mol-1)；结合位点数nUA-BSA（0.912）大于n2-α-hudroxy-UA-BSA（0.599），说明熊果酸与BSA相互作用的结合能力强于2-α-羟基熊果酸与BSA相互作用。能量转移效率EUA-BSA（0.036）小于E2-α-hudroxy-UA-BSA（0.059）；结合距离rUA-BSA（1.43）大于r2-α-hudroxy-UA-BSA（1.32），说明C2位上的羟基使2-α-羟基熊果酸与BSA相互作用的能量更易转移，结合距离更短。同步荧光结果说明，熊果酸、2-α-羟基熊果酸与BSA相互作用均是色氨酸残基的贡献。紫外光谱说明，熊果酸、2-α-羟基熊果酸与BSA相互作用均表现出增色效应，是由于BSA分子内的肽链伸展，疏水基团裸露，疏水作用减弱。熊果酸与BSA相互作用的圆二色谱说明，熊果酸使BSA的二级结构发生了变化，α-螺旋由53.40%减少到39.08%；共振光散射谱则说明新复合物分子间发生了聚集。2.荧光光谱结果说明，Compound1与BSA可在6∶120∶1摩尔浓度比下发生相互作用，Compound2、Compound3、Compound4与BSA在30∶170∶1摩尔浓度比下发生相互作用。Leukamenin较其他3种二萜化合物，更容易与蛋白质发生相互作用的。结合常数KCompound1-BSA(7.207×105L·mol-1)、KCompound2-BSA(4.681×106L·mol-1)、KCompound3-BSA(0.987×105L·mol-1)，KCompound4-BSA(1.680×105L·mol-1)；结合位点数nCompound1-BSA（1.6859）、nCompound2-BSA（1.9355）、nCompound3-BSA（1.5325），nCompound4-BSA（1.6032）。说明二萜化合物与BSA相互作用的结合能力强于三萜化合物。由于官能团的差异，Compound1、Compound2与BSA相互作用的结合能力强于Compound3、Epinodosi与BSA相互作用的结合能力。3.紫外光谱说明，4种二萜化合物与BSA之间发生相互作用，均表现出增色效应，BSA分子内芳香杂环疏水基团之间的疏水作用减弱。荧光光谱说明，二萜化合物与BSA之间分别生成不发荧光的复合物而导致了静态猝灭，结合距离rCompound1–BSA（1.462）、rCompound2–BSA（1.476）、rCompound3-BSA（1.566），rCompound4-BSA（1.571）；能量转移效率ECompound1-BSA（0.0302）、ECompound2-BSA（0.0303）、ECompound3-BSA（0.0212），ECompound4-BSA（0.0208）。由于Compound1与Compound2结构相似，Compound3与Compound3结构相似，导致Compound1、Compound2与BSA相互作用的能量转移效率和结合距离均相近，Compound3与Compound4与BSA相互作用的能量转移效率和结合距离均相近，且Compound1、Compound2与BSA相互作用的能量更容易转移，结合距离更短。二萜化合物较三萜化合物均能量转移效率较小，结合距离较长。同步荧光光谱说明，Compound1、Compound4与BSA相互作用荧光猝灭是由色氨酸残基和酪氨酸残基共同贡献的，Compound2、Compound3与BSA相互作用荧光猝灭是由色氨酸残基贡献的。4.分离得到的牛舌角蛋白在235nm附近有紫外吸收峰。荧光光谱中，激发峰在260nm附近，发射峰在285nm附近。本实验中Compound1，其分别在330nm、342nm、361nm有3个发射峰，其中342nm的荧光强度最大。角蛋白的紫外吸收值随着Compound1浓度的增加而增加，表现出增色效应，说明构成角蛋白的氨基酸残基与Compound1发生相互作用。荧光光谱则说明角蛋白与Compound1相互作用生成了一种自身不发射荧光的新复合物，随着Compound1浓度增加，荧光发射曲线的荧光强度减弱。Compound1与BSA相互作用的结合常数K(0.2062×103mol·L-1)，结合位点数n（0.42）,能量转移效率E（0.098），结合距离r（1.21nm）。同Compound1与BSA相互作用结果比较，结合常数小、结合位点数小，结合距离较短，能量转移效率低。