耐辐射奇球菌（Deinococcus radiodurans,DR）是一种对电离辐射、氧化损伤等外界胁迫具有极强抗性的极端微生物。由于其具有强大的DNA损伤修复能力,已成为研究DNA损伤修复的模式生物。同源重组（Homologous recombination,HR）是生物体内修复DNA双链断裂的重要途径,具有高保真性。同源重组修复过程需要先进行DNA末端切除,即通过解旋酶和核酸酶处理受到损伤的DNA末端,形成3’单链DNA末端,继而入侵同源链、进行链交换和同源重组。在细菌中,解旋酶/核酸酶复合物Rec BCD/Add AB通过同时降解两条DNA链来启动同源重组修复,遇到Chi位点后,复合物的3’-5’核酸外切酶活性受到抑制,主要通过5’-3’核酸酶活性产生3’单链DNA。细菌的末端切除还存在Rec FOR途径,通过解旋酶Rec Q与5’-3’核酸外切酶Rec J的共同作用产生3’单链DNA。细菌中还存在来自古菌的HerA-NurA复合物,该复合物被认为是最小的末端切除装置,能简单高效地处理双链断裂末端。但目前高分辨率的HerA-NurA复合物结构尚未有报道,HerA-NurA复合物介导DNA末端切除的机制都仍不清楚。为探究HerA-NurA的结构及其分子机制,本文通过单颗粒冷冻电镜技术首次解析了细菌解旋酶Dr HerA和核酸酶Dr NurA的复合物结构,分辨率为3.9（?）,并得出以下结论:1、解旋酶HerA和核酸酶NurA的互作界面展示了三个HerA单体和一个NurA单体相互作用的具体方式。互作界面主要集中在NurA的C端区域、β2-β3之间的loop、突出loop区域（a long linking loop protruding from the Dr NurA,简称为LP loop）和HerA的HAS（HerA and ATP synthase）结构域之间。2、六聚体Dr HerA具有微弱的解旋酶活性,由HAS结构域、类Rec A结构域和Four-helix bundle三个结构域构成。中间孔径约为25（?）,可容纳双链DNA。类Rec A结构域中,Dr HerA的β10和β11之间超长的loop区域折叠成两个螺旋（α7-α8）并环抱在ATP结合口袋的外侧,α7还与C端相互作用。而在硫化叶菌HerA（Sulfolobus solfataricus,Sso HerA）中,ATP结合口袋暴露在溶剂中,因此Dr HerA结合ATP时可能需要发生更大的构象变化。3、核酸酶Dr NurA折叠成含有类RNase H结构域的二聚体。延伸的N端区域（the extended N-terminal region of Dr NurA,ENR）将孔径分为两部分并相互作用,ENR还与另一个单体的LP loop、β1-β2 loop和C端相互作用,共同参与二聚体化过程,其中LP loop、C端和Dr HerA相互作用。通过生化实验发现位于互作界面上方的ENR调控Dr HerA-Dr NurA复合物的核酸酶活性。综上所述,我们提出了细菌DNA末端切除过程中解旋酶HerA激活NurA核酸酶活性的可能机制。当胞内出现双链断裂时,互作界面将Dr HerA的构象变化传递给Dr NurA,通过Dr NurA的N端区域调控其核酸酶活性,从而简单高效地进行DNA末端切除。本研究为同源重组修复过程中解旋酶和核酸酶的相互作用机制提供了新的思路和见解。