氨酰-tRNA合成酶（Aminoacyl-tRNA synthetase,AARS）是催化蛋白合成的关键酶，催化一个特定的氨基酸结合到相应的tRNA分子上。高等真核生物中AARS除了经典的催化功能以外还具有很多已知和未知的非经典功能。人类谷氨酰胺-tRNA合成酶（glutamine aminoacyl-tRNA synthetase,QRS）是AARS中的一种，目前对其结构和功能方面的研究还比较少，原因在于获得可溶且有活性的人类QRS蛋白较为困难。而解决QRS蛋白不可溶问题至关重要。本文通过在大肠杆菌和酵母中表达QRS蛋白，尝试各种表达纯化方法，旨在获得可溶的QRS蛋白。　　首先在大肠杆菌中构建Duet-RRS-N(1-67)-P43-N(1-37)表达载体和Duet-RRS-P43表达载体，分别与pET28a-QRS载体共表达。结果显示RRS-N(1-67)-P43-N(1-37)蛋白与QRS共表达相较于QRS单独表达，可以促进QRS蛋白在上清中的溶解，但不能满足大量获取的要求；RRS-P43全长蛋白和QRS共表达在上清中可以获得大量可溶性QRS蛋白复合体。但在Ni柱纯化过程中QRS蛋白大量沉淀，上层清液中溶解的QRS蛋白量无法满足晶体解析的要求。　　之后，为了获得足够量的可溶QRS蛋白，本文在酵母中构建真核表达载体pPICZα-QRS，尝试利用真核表达获得可溶的QRS蛋白。通过和大肠杆菌表达载体pET28a-QRS单独表达结果比较显示，在酵母中QRS蛋白可以溶解在上层清液中而在大肠杆菌中不可溶。但在酵母上层清液中的QRS蛋白量同样无法满足晶体解析要求。本研究结果可为可溶性QRS蛋白的研究奠定基础。　　另外本文还研究了HRP在再生丝素蛋白上的缓释行为以及再生丝素蛋白对HRP的保护作用。实验通过蚕丝脱胶，溶解，透析，离心等方法制备再生丝素蛋白溶液。并通过自然干燥法制备丝蛋白膜。然后使用乙醇对丝蛋白膜进行水不溶性处理，然后将辣根过氧化物酶（HRP）装载到丝蛋白膜上，研究丝蛋白膜对HRP酶活性的保护作用和HRP在膜上的缓释行为。结果显示，丝蛋白膜对HRP的热稳定性没有保护作用，但对HRP有一定的缓释作用。　　同时将HRP装载到自组装法制备的丝蛋白凝胶中，结果显示：丝蛋白凝胶的浓度对HRP蛋白的保护作用以及 HRP在凝胶中的缓释效果存在2％＞1%＞0.5%的关系。通过傅里叶红外检测三种浓度水凝胶的二级结构并无明显差异。本实验成功将酶装载到丝蛋白膜和丝蛋白凝胶中，为酶的缓慢释放和活性保护的研究提供参考。