本实验室前期在东乡野生稻内生真菌中筛选得到了一株可高效转化甘草酸（glycyrrhizin,GL）生成单葡萄糖醛酸甘草次酸（Glycyrrhetinic acid monoglucuronide,GAMG）的菌株Chaetomium globosum S108。本文开展其β-D-葡萄糖醛酸苷酶（β-D-Glucuronidase,BDGE）的分离纯化、酶学性质和固定化研究。发酵液经过硫酸铵分级沉淀、葡聚糖G-25脱盐、葡聚糖G-150分子筛层析及DEAE阴离子交换层析等方法,获得电泳级的BDGE;经质谱分析发现其单亚基分子量为91.1kDa;采用生物信息学方法分析发现该BDGE由4个相同亚基组成,等电点为5.95。其最适反应温度为45^oC,最适pH为6.0,具有较好的热稳定性和pH稳定性。该BDGE的K_m=0.312mmol/L,最大反应速度V_max=2.92mmol/（L·min）,优于现有报道的BDGE。本文以海藻酸钠为载体,戊二醛为交联剂,采用交联包埋相结合的方法对β-D-葡萄糖醛酸苷酶固定化条件和固定化酶催化反应条件进行研究。工艺优化结果显示,最佳固定化条件为:海藻酸钠1.5%,戊二醛1.5%,交联30 min,添加酶量3500U,氯化钙浓度2%。催化条件优化结果显示:温度为45^oC-55 ^oC,pH为5.0-7.0,甘草酸（GL）在4 mg/ml时对酶活有促进作用,产物之一GAMG对酶活无明显影响,而另一种产物葡萄糖醛酸对酶活有明显的的抑制作用。Mg²⁺、Ba²⁺、Na⁺、K⁺等金属离子对酶活有不同程度的促进作用,而Cu²⁺对酶活有不可逆抑制作用。固定化酶15次循环后,酶的活力仍然能够保持71%。