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鱼翅自古以来是我国传统的名贵海珍品之一,其药用、营养价值很高。本文选用牙拣翅原翅（尾鳍）为原料,主要针对鱼翅如下几个方面进行了研究:1.在对牙拣翅原翅营养成份测定的基础上,对其加工过程中的质构特征变化进行了研究。结果表明:牙拣翅原翅经冷水浸泡回软处理,水分含量为54%;粗蛋白含量45%左右,胶原蛋白含量为41.5%（占粗蛋白总量的92%）;脂肪及灰分含量较少。原翅中含有多种氨基酸,必需氨基酸含量较高,占氨基酸总量的20.5%。原翅经浸泡回软、60℃刮砂处理后,经过蒸煮处理,组织构造及物性学参数发生明显变化,蒸煮前,结构致密、较均匀;当蒸煮至3h时,翅针结构整体结构较完整,但筋肉间出现空隙,表明胶原蛋白凝胶化形成,而蒸煮至5h时,鱼翅结构变化更加明显,空隙面积和数量增加,物性学测定结果表明,随着蒸煮时间的延长,鱼翅的各物性学参数（凝胶强度、最大破断应变、剪切应力、破断强度）变化总体呈减小趋势,蒸煮3小时后,趋于稳定,综合感官评定结果得出:牙拣翅原翅经过3h蒸煮可达到理想的质构效果。2.研究了牙拣翅胶原蛋白的抗氧化活性。分别对牙拣翅原翅翅针、骨、皮胶原蛋白进行提取、分离纯化和定性分析,并测定了其抗氧化活性。结果表明:翅针胶原蛋白、鱼皮胶原蛋白可直接用酸提取,而鱼骨胶原蛋白必需添加胃蛋白酶才能获得;翅针胶原蛋白的紫外吸收波长为230nm,热变性温度为66.7℃,SDS-page凝胶电泳分析可知其为拟弹性蛋白[α1（E）]3;而皮中主要为I型胶原蛋白,即[α1（Ⅰ）]2α2,骨中主要为Ⅱ型胶原蛋白,即[α1（Ⅱ）]3。1)抑制O2-·活性对翅针酶解,胃蛋白酶效果最好,其酶解物抑制O2-·的IC50值为1.87mg/mL,而对鱼皮胶原蛋白的酶解,低温碱性蛋白酶最好,IC50值为2.14 mg/mL。翅针清除O2-·的活性优于鱼皮胶原蛋白。2)抑制·OH活性低温碱性蛋白酶活性最好,其次为胰蛋白酶,胃蛋白酶酶解物抑制活性最差;翅针蛋白酶解物(IC50值为0.67mg/mL)抑制·OH活性明显低于鱼皮胶原蛋白酶解物(IC50值为0.35mg/mL)。3.研究了牙拣翅粘多糖的抗氧化活性。采用双酶法提取牙拣翅翅针、软骨中的粘多糖,测得粗提物中多糖含量分别为18.18%、36.49%,硫酸根含量分别为11.79%、1.25%,翅针中多糖分子量组成分别为67.4kDa,22.6kDa,5.2kDa,3.6kDa,其中5.2kDa,3.6kDa为主要组分,其含量比约为1:2,分子量在11.9kDa173.6kDa之间的组分含量较少;软骨粘多糖组分的分子量依次为60.4kDa,4.6kDa,3.1kDa,分子量在11.9kDa173.6kDa之间组分含量多,约占总糖量的40%左右。从单糖组成上看,翅针粘多糖主要由氨基糖和糖醛酸组成,几乎不含中性糖;而软骨中单糖由糖醛酸、氨基糖和中性糖组成。软骨粘多糖对·OH的半数抑制率为0.267mg/mL;对O2-·的半数抑制率(IC50)为1.75 mg/mL。与软骨粘多糖相比较,翅针粘多糖的抗氧化活性较差,它对·OH的抑制率与浓度相关性不明显,对O2-·的抑制率虽然随着浓度的增高而增大,但抑制活性较差。