FK506结合蛋白(FK506-binding protein，FKBP)是一种能结合免疫抑制剂FK506或雷帕霉素的亲免蛋白，具有肽基脯氨酰顺反异构酶活性(Peptidyl prolylcis/trans isomerase，PPIase)，在蛋白折叠、信号转导和细胞凋亡等过程中发挥着重要的作用。在果蝇（Drosophila melanogaster）中，发现了13个含有保幼激素响应元件DmJHRE1的基因。DmFKBP39通过结合DmJHRE1从而参与JH的信号传导过程。　　本研究以家蚕（Bombyx mori）为研究对象，对DmFKBP39的同源蛋白BmFKBP45进行了表达及初步的功能分析，主要取得了如下的结果:　　BmFKBP45的开放阅读框大小为1209bp，编码一个由402个氨基酸组成的、分子量为45kDa和等电点为4.7的蛋白。对DmFKBP39和BmFKBP45进行氨基酸序列分析发现，它们的N端和C端的相似性分别为40％和66％，并且都含有酸性氨基酸区域、碱性氨基酸区域、核定位信号及FKBP结构域。生物信息学分析结果表明，BmFKBP45是一个亲水性较强的蛋白质，没有信号肽，含有26个潜在的磷酸化位点。将BmFKBP45的第2个碱性区域与核蛋白HMG2的DNA结合位点进行比对，相似性达到21％，推测BmFKBP45可通过其第2个碱性区域与DNA结合。但EMSA实验发现，BmFKBP45不能像DmFKBP39那样能与DmJHRE1结合。RT-PCR及Western blot结果显示，BmFKBP45在各个发育时期的家蚕翅原基中都有表达，在蛹期的表达量逐渐下降;激素处理实验结果显示，BmFKBP45的表达并不受到蜕皮激素20E和保幼激素JH的影响。利用Pull-down实验鉴定出一个与BmFKBP45发生相互作用的蛋白Bm6G1，它是30K蛋白家族成员，其分子量为30kDa。生物信息学分析结果显示，Bm6G1是一个疏水性的蛋白质，具有19个潜在的磷酸化位点和1个信号肽。在原核系统中成功表达了Bm6G1蛋白，并制备了多克隆抗体。Far-westem blot和Co-IP实验进一步证明，BmFKBP45蛋白与Bm6G1蛋白不管在体外还是体内都可以发生特异结合。　　根据上述实验结果及相关的研究，本文提出了这样的假设:Bm6G1与BmFKBP45的结合可能会阻止BmFKBP45迁移到核内发挥作用，或者它们可能与EcR形成30K/FKBPs/EcR复合物从而在蜕皮激素和保幼激素调控中发挥作用。BmFKBP45与Bm6G1相互作用的发现，为后续探究BmFKBP45的功能及其参与激素调控的机制提供了一个新的角度。