环鸟苷酸和环腺苷酸是细胞内重要的第二信使且在信号转导和转换过程中都有着非常重要的调节功能。磷酸二酯酶（PDE）是环核苷酸信号转导过程中的决定性环节而且对调节其细胞内水平具有关键性作用。 磷酸二酯酶6（PDE6）是以环鸟苷酸为特异性底物的磷酸二酯酶，在光感受器细胞的生化级联反应过程中起了重要的作用，根据其存在的形式不同可分为视网膜杆状细胞PDE6（Rod-PDE6）及视网膜锥状细胞PDE6（Cone-PDE6），其中以视网膜杆状细胞为主。Rod-PDE6全酶是一个四聚体复合物，包括两个大的催化亚基（α和β）和两个小的抑制亚基（γ），其中γ亚基主要是通过结合α和β催化亚基的催化位点从而抑制全酶活性。为了研究人源rod-PDE6γ蛋白的结构和功能从而了解其在视觉信号传导过程中的作用，我们研究了该目的蛋白的重组表达和分离纯化的方法。 本文利用PCR技术体外扩增了PDE6γ的编码基因，并通过NdeⅠ和XhoⅠ限制性酶切位点将其与表达载体pET-22b连接，从而构建了其重组表达质粒pET22b-PDE6γ，然后将重组质粒转入大肠杆菌（E.coli）感受态细胞BL21（DE3）中，得到该蛋白的重组表达工程菌。分别采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）、尿素变性凝胶电泳、基质辅助激光解吸电离-飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）等方法对影响重组蛋白表达及纯化的因素进行了研究，并对诱导表达温度进行了优化，确定该蛋白的最佳表达温度为16℃。通过金属离子螯合亲和层析柱对该蛋白进行了纯化，可得到较高浓度和纯度的人源rod-PDE6蛋白，为下一步的结构与功能研究奠定了基础。