自组装(self-assembly)是一种普遍存在于生命体系中的现象。相较于DNA和多肽类物质,蛋白质大分子因其空间的结构复杂性,以及受非共价键大量性和无序性分布的影响,自组装研究水平较低。如何控制非共价键作用,进而制备蛋白质有序自组装产物是目前研究的热点和难点。铁蛋白是一类由24个亚基组成的球状壳状蛋白质,是广泛存在于动物、植物以及微生物体细胞中的一种铁贮藏蛋白。铁蛋白结构具有正八面体对称性,其每一个亚基通常都是由4个螺旋束(A、B、C、D)以及位于亚基C-末端的E螺旋结构组成,该E螺旋是形成铁蛋白四重轴通道的主要氨基酸。植物铁蛋白中成熟期大豆种子铁蛋白mature soybean seed ferritin (mSSF)是由同源性很高的分子量26.5kDa的H-1亚基与28.0kDa的H-2型亚基以1：1比例组成的。前期研究发现mSSF的H-1型亚基的E-螺旋是缺失的(H-1AE),因此形成的铁蛋白四重轴通道尺寸增大。本研究首先依据mSSF的结构特点,在体外制备了大豆种子铁蛋白reconstructed mSSF (rmSSF),并设计合成了不同聚合度的线性阳离子多聚赖氨酸Poly (a, L-lysine)(PLL).本文以rmSSF为单体,研究PLL诱导的rmSSF一维二维自组装特性；重点研究了二者相互作用机理；并从小分子多肽以及铁蛋白各自角度研究其结构对自组装的影响。该研究将拓宽铁蛋白在纳米科技领域的应用范围,为以铁蛋白为模版制备新型纳米材料和器件打下一定的研究基础。具体研究结果如下：1.实验通过分子生物学及化学手段,利用铁蛋白可逆组装性质,在pH11.4时将等比例混合的rH-2及rH-1△E蛋白变性解离为亚基,在pH7.0诱蛋白复性,体外制备了大豆种子铁蛋白nnSSF.由于H-1亚基C端末尾16个氨基酸的缺失导致了rmSSF的四重轴通道尺寸的增大,获得的rmSSF保留了铁蛋白的球形空壳四级结构、氧化沉淀活性及还原释放活性。2.依据rmSSF内部空腔在生理条件下带负电荷和四重轴通道对称性分布的特点,实验设计了在结构上与rmSSF具有电荷互补规律及尺寸契合度的15个聚合度的多聚赖氨酸PLL(PLL15).研究表明PLL15可以诱导rmSSF按照其四重轴通道方向进行有序的一维线性自组装。实验利用荧光技术、透射电镜、分子生物学、动态光散射等手段证明了PLL15可以通过静电作用力结合于rmSSF的四重轴部位,结合比例为1：1,并且PLL15在rmSSF的一维排列中起到桥梁连接作用。rmSSF自组装过程受时间、PLL添加比例、pH、离子强度、多肽电荷密度等因素的影响,通过调节作用时间和PLL添加比例可以控制rmSSF自组装产物的聚合长度。另外,研究发现线性rmSSF自组装产物还能作为模板将5nm Fe3O4铁核进行线性排列。3.研究发现尿素(10mM)能够显著增大铁蛋白铁还原释放速率U0值,即增大四重轴通道尺寸。在尿素(10.0mM)存在条件下,PLL15能诱导rmSSF按照铁蛋白四重轴通道方向进行有序自组装形成二维平面排列。在该自组装过程中,PLL15结合于rmSSF的四重轴部位,结合比例为3：1,静电作用力在二者的结合中及rmSSF二维排列中起了重要作用。rmSSF自组装过程受时间、PLL添加比例、pH、离子强度、多肽电荷密度等因素的影响。研究表明该体系同样适用于具有类似结构的杂合植物铁蛋白。另外,rmSSF内部空腔装载的三价铁矿化核也可以受PLL15的诱导进行二维点阵排列,证明rmSSF自组装产物在无机纳米粒子排列领域具有一定的应用潜力。