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皮酥肉嫩是北京烤鸭的典型特征,“肉嫩”品质的形成取决于特有的烤制方式和原料鸭肉肌球蛋白热聚集特性。为解析传统挂炉烤制过程温度对鸭肉肌球蛋白聚集行为的调控作用,本文以北京鸭的胸肉、腿肉为研究对象,分析鸭肉肌球蛋白的类型、基本属性及热凝胶特性;模拟传统挂炉烤制模式,研究不同加热方式下升温速率和加热温度对肌球蛋白凝胶特性的影响;解析传统挂炉烤制模式下鸭肉肌球蛋白聚集特性变化规律;采用计算机软件模拟传统烤制温度,研究温度对鸭肉肌球蛋白特征结构、化学作用力、结构域的作用。主要研究结果如下:（1）明确了北京鸭肉中Ⅱ型肌纤维含量高导致肌球蛋白凝胶强度大的属性。北京鸭胸肉中以Ⅱ型肌纤维为主,腿肉中含有较多的Ⅰ型肌纤维,且胸肉肌球蛋白凝胶强度和保水性均显著高于腿肉（P<0.05）。鸭胸肉肌球蛋白凝胶强度随日龄升高呈现先上升后下降的趋势,在30日龄达到最高值72.56 g（P<0.05）,保水性与凝胶强度的变化趋势一致,同样在30日龄达到峰值45.71%（P<0.05）;46日龄腿肉肌球蛋白凝胶强度高达63.06 g（P<0.05）,但其凝胶保水性低至32.04%（P<0.05）。（2）明确了传统烤制过程中鸭肉肌球蛋白聚集成凝胶进而形成其特有质地的规律。展开速率高于聚集速率使得形成的凝胶特性增强。传统烤制升温方式下,北京鸭胸肉肌球蛋白凝胶强度在90℃、100℃时显著高于80℃（P<0.05）;100℃的肌球蛋白凝胶结构较其它温度更为致密均匀,孔洞分布均匀,孔径比较小;不易流动水含量较高,自由水含量低,与2.5℃/min的线性升温速率下得到的蛋白凝胶差异显著（P<0.05）。（3）探明了传统烤制模式下鸭肉肌球蛋白45-50℃变性、55℃聚集、80℃聚集稳定的规律。肌球蛋白在45-50℃时溶解度、Ca2+-ATPase活性、总巯基含量开始显著下降,浊度由0.22显著上升至0.89（P<0.05）,此时肌球蛋白开始解旋变性;55℃时Ca2+-ATPase失活,总巯基含量达到最大值19.38 mol/105g,表面疏水性显著下降至25942.50（P<0.05）,此时肌球蛋白开始聚集;80℃后溶解度、聚集体粒径随温度升高无显著差异（P>0.05）,此时肌球蛋白形成稳定聚集体。（4）解析了传统烤制模式下肌球蛋白疏水基团暴露、疏水相互作用促进聚集体形成的分子过程。50℃时肌球蛋白头部重链键能最低,为694.10 kcal/mol,55℃时肌球蛋白尾部静电能降低至-84441.9 kcal/mol,此时自身结构不稳定,可能与肌球蛋白变性温度有关;80℃时肌球蛋白相互作用消耗的动能、总能量较多,分别为-73338.3 kcal/mol、21151.8 kcal/mol,肌球蛋白结构不稳定;80℃时蛋白质聚集体内部疏水性较高,可促进蛋白质团聚;化学作用力上,40、50℃时肌球蛋白离子键、氢键含量较高,80℃疏水性较强,100℃时二硫键含量最高,更容易促进肌球蛋白的聚集。