杆状病毒在复制过程中，要将病毒DNA浓缩并包装进入核衣壳内，此过程是病毒生命周期不可缺少的环节。P6.9蛋白就是负责浓缩DNA的蛋白质，研究表明，几乎所有的杆状病毒均含有该蛋白或者该蛋白的同源蛋白，根据物种不同，其大小介于49-109个氨基酸之间。在AcMNPV中最先发现P6.9，分子量为6.9kDa，所以命名为P6.9蛋白。所有P6.9同源蛋白功能均相同，拥有相同的功能区域。　　 本文以AcMNPVP6.9为研究对象，探寻与P6.9蛋白相互作用的蛋白质，进一步阐明P6.9蛋白的作用机理。　　 第一章以综述的形式介绍了杆状病毒的研究概况，包括杆状病毒的分类，感染复制过程和杆状病毒的蛋白质组学研究进展。另外介绍了蛋白质研究中常用的两种方法以及这两种方法的原理和优缺点。　　 第二章验证了P6.9蛋白的体外聚合，形成寡聚化蛋白。通过原核表达载体构建，成功表达三种标签的融合蛋白，通过可溶性分析，选择可溶性较好的两种进行pulldown实验，实验结果经过westernblot分析发现P6.9之间存在相互作用，从而证明P6.9能够寡聚化的推测。　　 第三章构建了AcMNPVSF9的酵母双杂交cDNA文库，并以P6.9为诱饵从AcMNPVSF9cDNA文库中筛选到了与之互作的蛋白。提取AcMNPV感染SF9后总RNA，利用同源重组技术构建了AcMNPVSF9的酵母双杂交cDNA文库。经过检测文库质量符合筛选要求。成功构建了诱饵pGBKT7-P6.9，检测结果显示该诱饵蛋白的对细胞无毒性也没有自激活能力，符合诱饵要求。经过诱饵和文库的筛选和共转化回转验证，有26个候选阳性克隆与P6.9在酵母中互作。测序其中13个阳性克隆得到这些克隆的cDNA序列，BLAST分析结果表明，这些阳性克隆多数是P6.9蛋白自身，剩余的阳性克隆正在测序中。　　 本章还验证了杆状病毒蛋白质激酶PK-1与P6.9的相互作用。通过构建文库质粒pGADT7-PK1，并且和pGBKT7-P6.9共转化酵母感受态AH109，经过和对照组比较，文库质粒分离测序分析，发现PK1和P6.9没有直接的相互作用。　　 第四章对本文进行了总结和讨论。