类弹性蛋白是一类人工设计合成的蛋白多肽，具有良好的生物相容性，低免疫源性等生物学性能，并且广泛用于蛋白质的分离纯化以及药物缓释。本课题基于本实验室设计合成的疏水性类弹性蛋白ELP的基础上，设计合成了一段亲水性的类人胶原蛋白多肽CLP，并通过酶切连接构建出了不同长度的类人胶原蛋白多肽基因CLPn。将单倍体CLP1与三倍体CLP3分别与类弹性蛋白ELP进性无缝拼接，最终得到了疏水性与亲水性片段占有不同比例的复合蛋白ELP-CLP1与ELP-CLP3基因，并通过连接表达载体转入大肠杆菌表达菌表达复合蛋白ELP-CLP1、ELP-CLP3。利用ELP的相变性质对复合蛋白进行纯化。实验结果表明疏水性类弹性蛋白片段与亲水性胶原蛋白片段比为1∶1时，复合蛋白ELP-CLP1自组装结构为直径约1μm左右的微球结构，疏水性类弹性蛋白片段与亲水性胶原蛋白片段比为1∶3时，复合蛋白ELP-CLP3自组装结构为立体相互连接的疏松网状结构。这些自组装结构都受到温度、pH等因素的影响。此外，将超氧化物歧化酶基因与复合蛋白基因融合，表达后的修饰酶可通过相变方法纯化。复合蛋白的自组装结构使得修饰的超氧化物歧化酶在化妆品应用更加方便。