褶纹冠蚌(Cristariaplicata)是我国重要的“淡水育珠蚌”之一，由于褶纹冠蚌容易感染蚌病，给其育珠能力产生了较大的影响。本文对褶纹冠蚌α2巨球蛋白基因的进行了克隆，并对其部分序列进行了表达。 根据α2巨球蛋白基因(alpha-2Macrogloblin，α2M)序列同源性资料，利用简并引物RT-PCR、PCRWalk和5RACE和3RACE方法克隆出褶纹冠蚌α2M全长。该基因全长5621bp，其中编码区5226bp，5’端不翻译区32bp，3’端不翻译区363bp(含ployA尾31bp)。基因序列开放阅读框编码1741个氨基酸，其中前16个氨基酸残基为信号肽序列，成熟蛋白含1725个氨基酸残基，分子量为195KDa，等电点为5.12，并含有7个N-link的糖基化位点。褶纹冠蚌与其它动物α2M基因一样含有三个功能区：诱饵区(baitregion)，内部硫酯键(intemalthiolester)和受体结合区(receptor-bindingdomain)。经序列比对和系统发育树分析表明褶纹冠蚌与三角帆蚌(Hyriopsiscumingii)和栉孔扇贝(Chlamysferrari)的α2M基因具有非常高的同源性。 利用RT-PCR分析检测α2M基因在褶纹冠蚌不同组织的表达情况，结果发现α2M仅在血细胞中有表达，而在外套膜、闭壳肌、肝胰腺和性腺中没有表达。注射嗜水气单胞菌6，12，24h后，褶纹冠蚌体内α2M的表达水平有一定量的升高，证明α2M是褶纹冠蚌基础免疫系统中的重要组成部分。 选择褶纹冠蚌α2M基因包含有受体结合区片段的第1138-1606氨基酸设计含有酶切位点的表达引物，构建重组表达质粒，经过IPTG诱导表达，利用SDS-PAGE分析表达产物。结果表明重组的α2M在大肠杆菌(EscherichiacoliRosetta-gami(DE3)中获得了表达，产物为69KDa的融合蛋白。