目的：MAP30是一种核糖体失活蛋白，它能诱导多种细胞凋亡，但其凋亡机制尚未十分清楚。本文通过克隆苦瓜蛋白MAP30基因，原核表达并纯化MAP30融合蛋白；体外实验探讨MAP30诱导人胃癌细胞株BGC-823细胞的凋亡及其凋亡机制。　　 方法：　　 (1)应用PCR技术从苦瓜基因组中扩增出MAP30基因片段，将其TA克隆和测序，并构建重组表达载体pET-28a-MAP30，转化到表达菌BL21(DE3)中，经IPTG诱导，用NTA-Ni2+树脂分离纯化所表达的MAP30融合蛋白，纯化后蛋白经SDS-PAGE电泳鉴定。　　 (2)重组MAP30融合蛋白与人胃癌细胞BGC823共培养，运用显微镜观察其对细胞形态的影响，通过MTT检测其对细胞增殖的抑制作用，通过流式细胞术来分析其诱导BGC-823细胞凋亡的作用。　　 (3)通过化学发光、免疫组化、RT-PCR等技术检测重组MAP30融合蛋白对BGC-823细胞的线粒体膜电位、caspase-9和Apaf-1mRNA表达、caspase-3和caspase-12活性、NF-κB表达的影响，初步探讨MAP30诱导BGC-823细胞的凋亡机制。　　 结果：(1)成功扩增出MAP30基因为861bp，与GenBank中公布的DQ643967的同源性为100％，与DQ643968和S79450的同源性为99％。　　 (2)成功构建pET-28a-MAP30重组原核表达质粒。获得了重组MAP30融合蛋白，其大小约为30KDa，与预测一致。　　 (3)不同浓度MAP30融合蛋白作用于BGC-823细胞后，细胞形态发生明显变化；细胞增殖的速度随MAP30蛋白浓度的增加和作用时间的延长而逐渐减慢；细胞的亚二倍体峰逐渐升高；细胞的线粒体膜电位降低；细胞的caspase-9、Apaf-1 mRNA表达和caspase-3活性增强，但细胞的caspase-12含量无明显变化。　　 (4)MAP30蛋白能活化细胞的核转录因子NF-κB。　　 结论：　　 (1)本研究成功构建了pET-28a-MAP30表达载体，并获得了MAP30融合蛋白。　　 (2)重组MAP30融合蛋白具有抑制BGC-823细胞增殖的作用，并呈剂量-时间依赖关系。　　 (3)重组MAP30融合蛋白可诱导BGC-823细胞凋亡，其凋亡途径可能是通过线粒体途径。　　 (4)重组MAP30融合蛋白可以活化核转录因子NF-κB。