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泡盛曲霉QHl(Aspergullus awamori Nakazawa QHl)在以RBV-魔芋为单一碳源的培养基上培养72h后，产生了明显的透明水解圈，表明该菌向培养基中分泌了甘露聚糖降解酶，从而具有降解并利用魔芋葡萄甘露聚糖的能力。泡盛曲霉QH1经过以魔芋精粉为主要碳源的固体发酵后，产生酶活较高的β-甘露聚糖酶和β-甘露糖苷酶，两者分别可达111.22U/mL和22.27 U/mL，同时还检测到纤维素酶和β-木聚糖酶的活性。
泡盛曲霉QHl经固体发酵培养5d后，所产生的β-甘露聚糖酶经过Sephadex G-75凝胶过滤、Phenyl-Sepharose 6 Fast Flow疏水柱层析和DEAE-CellUcose DE52阴离子交换柱层析等步骤纯化后，比活力达1519.6 U/mg，纯化倍数为9.2倍，活力回收为32.6％。纯化酶经SDS-PAGE分析显示单一条蛋白染色带，其对应的分子量为42.2kDa，这与凝胶过滤法测得的分子量43.8 kDa相近，表明为一单体酶。pI在4.3-4.7之间。该酶不含甘露聚糖结合域，也不含纤维素结合域。该酶的最适反应温度65℃，最适反应pH值为4.6。对槐豆胶、魔芋精粉、瓜儿豆胶有较高的酶活性，而对酵母甘露聚糖不显示酶活性。Mn<2+>对β-甘露聚糖酶的活性有一定的激活作用，而Co<2+>、Hg<2+>、Ag<+>对酶活性表现出较强的抑制作用。在50℃以下，pH 3.6-7.0和pH 8.6-9.6之间该酶活性稳定。用化学修饰的方法研究了β-甘露聚糖酶活性中心的必需氨基酸残基，结果表明，来自Glu/Asp中的羧基、His和Arg可能为β-甘露聚糖酶活性中心的必需氨基酸残基。
同时还通过Sephadex G-150凝胶过滤、羟基磷灰石柱层析和Phenyl-Sepharose 6Fast Flow疏水柱层析等纯化步骤从固体发酵了7d的粗酶液中分离纯化了β-甘露糖苷酶。经SDS-PAGE分析显示单一条蛋白染色带，比活力达1333.6 U/mg，纯化倍数为18.1倍，活力回收为32.7％。SDS-PAGE凝胶垂直板电泳和Sephadex G-150凝胶过滤法测得β-甘露糖苷酶的分子量分别为103.4 kDa和108.3 kDa，两者相近，表明该酶为单体酶。pI在4.0-4.6之间。纯酶的最适反应pH为4.6，最适反应温度为60℃。对β-对硝基苯甘露糖苷的K<,m>为1.68mmol/L，V<,max>为2.14×10<3>U/mg，K<,cat>是61.1 S<-1>。该酶对β-对硝基苯甘露糖苷的显示出较高活性，对β-对硝基苯木糖苷和β-对硝基苯葡萄糖苷仅显示出很低的酶活性，对β-对硝基苯半乳糖苷并不显示酶活性。Hg<2+>、Al<3+>、Cu<2+>、Ag<+>对β-甘露糖苷酶有强烈的抑制作用。该酶在pH 2.6-6.0和pH 8.6-10.6之间，50℃以下酶活性稳定。通过薄层层析(TLC)实验可知，β-甘露糖苷酶可协同B.甘露聚糖酶进一步将甘露聚糖降解为甘露单糖。
通过葸酮法和PAS染色法表明β-甘露糖酶和β-甘露糖苷酶均为糖蛋白。进一步用Con A和WGA对它们的糖链结构进行了初步分析。β-甘露聚糖酶能与Con A-Sepharose 4B结合且仅能被高浓度的甘露糖所洗脱，而不能与WGA-Agarose结合。在活性测定平板上，ConA能够抑制β-甘露聚糖酶的酶活性，这可能是由于ConA与β-甘露聚糖酶相互结合，形成了限制β-甘露聚糖酶扩散的交联复合物，初步推断β-甘露聚糖酶的糖链类型为高甘露糖型，它的糖链末端中含有甘露糖，不含N-乙酰葡萄糖胺或唾液酸。β-甘露糖苷酶同样能与Con A-Sepharose 4B结合，而不能与WGA-Agarose结合，初步表明它的糖链也是高甘露糖型的。