新合成的蛋白质从内质网至高尔基体的运输是细胞分泌路径的第一步,在这一转运过程中,内质网腔中的分子伴侣蛋白可能会意外地被包装进入转运膜泡进而从内质网逃逸到高尔基体,对这种“逃逸蛋白”,细胞有一种逆向转运机制来维持内质网的稳态。顺式高尔基体的膜受体蛋白——KDEL受体将识别并结合这些逃逸蛋白的KDEL回收信号,将这些“逃逸蛋白”逆向转运到内质网中。KDELR1穿梭于高尔基体和内质网之间,不断回收这些靶蛋白,维持内质网的正常功能。目前,KDELR1对“逃逸蛋白”的回收机制已比较清楚,然而KDELR1在高尔基体定位及其转运的调控机制并不清楚。本论文针对这一科学问题展开了相关研究。　　本文利用最近发展的研究蛋白相互作用的方法BioID技术结合蛋白质谱分析对KDELR1的相互作用蛋白质组进行了探究。我们发现了几个KDELR潜在的相互作用蛋白,我们进一步利用免疫共沉淀实验进行验证,发现高尔基体相关蛋白ACBD3是KDELR的重要结合蛋白。接下来我们探究了ACBD3对于KDELR蛋白定位及转运的影响,利用免疫荧光实验,我们发现在ACBD3敲低及敲除的细胞中,KDELR1主要分布在内质网,而不是高尔基体。并且,敲低或敲除ACBD3均增强KDELR1融合光激活绿色荧光蛋白(photoactivatable green fluorescent protein,PA-GFP)的逆向转运。值得一提的是,敲低或敲除ACBD3均促进了一些内质网分子伴侣蛋白在细胞膜的表达,其具体机制尚待进一步研究。本论文将对KDELR的相关研究提供重要的理论支撑。