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幽门螺杆菌(helicobacter pylori,Hp)感染能够引起胃部一系列病变,甚至诱发胃癌。GyrB是生物遗传信息复制、传导等过程中不可缺少的重要组成蛋白,具有Fic结构域的Fic-1蛋白同幽门螺杆菌DNA解旋酶中的GyrB结构域之间存在相互作用,但是二者间相互作用的具体模式尚未清楚,PDB数据库中尚未有幽门螺杆菌DNA解旋酶GyrB的蛋白三维结构。因此本文采用计算机模拟的方法对幽门螺杆菌DNA解旋酶GyrB进行同源建模,进而同Fic-1蛋白进行分子对接,探究二者间具体的相互作用模式。经过细致筛选,确定以肺炎链球菌晶体结构、大肠杆菌DNA解旋酶的晶体结构、结核分枝杆菌GyrB ATPase区域的晶体结构和金黄色葡萄球菌DNA解旋酶的晶体结构为模板,采用同源建模方法,构建幽门螺杆菌DNA解旋酶GyrB晶体结构,经过反复优化和能量最小化,通过Ramachandran plot和Verify3D进行结构的合理性分析,逐层筛选,最终经同源建模获得GyrB晶体结构。此结构经Ramachandran plot的评估,模型有95.1%的残基处于允许区,4.9%的残基处于不允许区,并且处于不允许区的残基均不是关键残基;经过Verify3D得出84.99%的残基分数在0.2以上,并且少于百分之十的氨基酸残基的Verify3D得分小于0,构象合理,可用作分子对接。将模建出的幽门螺杆菌DNA解旋酶GyrB最佳结构模型与Fic-1蛋白进行分子对接实验,探究GyrB与Fic-1具体相互作用。对接后,对最佳对接模型进行作用位点分析发现,GyrB模型中关键残基为:Tyr-708,Leu-711,Asn-715,Pro-716,Leu-748,Pro-756,Arg-757,Arg-758和Ala-759;Fic-1蛋白在作用过程中的关键残基为:Phe-246,Asn-247,Leu-249,Met-258,Asn-315,Cys-316,Leu-319,Ser-320,Met-423,Arg-424,Gly-426,Phe-427和Pro-428。Fic-1和GyrB之间存在疏水性相互作用、氢键相互作用和阳离子-π相互作用,二者间残基的相互作用决定了Fic-1/GyrB复合物的稳定性。以上研究结果明确了幽门螺杆菌DNA解旋酶GyrB与Fic-1间的相互作用方式,在分子水平上为设计阻断幽门螺杆菌感染的有效药物提供了强有力的理论依据。