谷胱甘肽过氧化物酶(Glutathione Peroxidases, GPXs)是植物体内清除活性氧自由基的重要酶类之一。植物GPXs起步较晚,而对一种植物中GPXs整个家族的研究更少,只在模式植物拟南芥、豆科植物百脉根、木本植物杨树中进行了较为系统地研究,关于盐生植物盐芥中GPXs的系统研究未见报道。本研究以盐芥(Thellungiella salsuginea)为材料,进行了ThGPXs基因的克隆、序列的生物信息学分析、高盐和干旱胁迫下的表达模式分析,选取ThGPX6进行了亚细胞定位研究,获得的结论如下：1.依据盐芥EST序列和转录组数据,运用电子克隆、RACE技术克隆得到ThGPXs的8个基因的cDNA全长序列,依次命名为ThGPXl~ThGPX8。对其推测的氨基酸序列的理化性质进行分析发现,氨基酸数目介于167-236之间,分子量在18.9-26.3kDa之间, ThGPX2和ThGPX8为酸性蛋白, ThGPX3为中性蛋白,其他的均为碱性蛋白。2.对ThGPXs的基因组分析结果表明,ThGPXs的CDS序列与基因组释放的序列完全一致,但是UTR区的序列不尽相同。ThGPXs每个家族成员的ORF区域均由6个外显子和5个内含子构成,内含子的剪切位点符合真核生物GT-AG规则。UTR可占用单独的外显子。外显子的长度具有高度保守性,三个保守结构域在外显子上的位置具有保守性。不同ThGPXs的顺式作用元件不尽相同,除了含有光响应相关的元件外,主要含有激素响应和非生物胁迫响应元件。3.生物信息学分析表明,ThGPXs的二级结构以无规卷曲为主,β-折叠片较少,靠近C末端多为α-螺旋结构。ThGPXs的三级结构以二聚体形式存在,主要的差异点位于α-螺旋处。ThGPXs的8个成员皆有潜在的磷酸化位点, ThGPX6的总数最高。只有ThGPX3存在信号肽和跨膜结构域,推测为分泌蛋白；采用PSORT进行ThGPXs的亚细胞定位分析,各成员的亚细胞定位不同：ThGPX2分布于细胞质中,ThGPX3分布于细胞膜和内质网膜上,ThGPX6分布于线粒体中,ThGPX、 ThGPX7、 ThGPX8分布于叶绿体中。4.采用荧光定量PCR分析结果表明,不同处理条件下或同一处理条件下不同组织中, ThGPXs的表达量不同,不同组织中不同基因响应不同类型的胁迫。300mmol/LNaCI处理引起根中的ThGPXs的表达量升高,24h达到最高水平。除了ThGPX7外,20%PEG6000胁迫处理48h能够引起根中ThGPXs各成员的上调表达。5.采用GFP构建表达载体进行ThGPX6亚细胞定位实验结果表明,ThGPX6存在于线粒体中,与预测结果一致,提示ThGPX6在清除ROS过程中起着重要作用。本研究对ThGPXs的结构和功能有了一定的了解,但是GPXs的抗逆作用机理尚不清楚。另外,在自然环境下,植物通常受到多重胁、迫刺激,比如干旱刺激伴随着高温、强光刺激等,深入研究植物GPXs在逆境胁迫下的抗氧化功能还存在着局限性,有待于进一步研究。