新型严重急性呼吸系统综合征冠状病毒2（severe acute respiratory syndrome coronavirus 2,SARS-Co V-2）的刺突糖蛋白（Spike蛋白）和人类ACE2之间的相互作用,导致新型冠状病毒在人体细胞的附着和侵入,是病毒进入靶细胞的关键初始步骤。本文主要采用传统分子动力学（MM MD）模拟,结合拉伸分子动力学（SMD）模拟等多种技术和方法,对新型冠状病毒的致病机制及相关抑制剂作用机制进行研究,主要内容如下:1:SARS-Co V-2的Spike蛋白,可以被宿主蛋白酶进一步切割成S1亚基和S2亚基,其中S1亚基包含与受体ACE2相互作用的受体结合域（RBD）。RBD-ACE2相互作用是介导SARS-Co V-2进入宿主细胞的关键步骤。我们使用MM MD方法,结合MM/GBSA和SMD技术,获得Spike蛋白的RBD区域与ACE2的静态结合和动态解离机制,发现影响两个蛋白质相互作用的热点残基。2:SARS-Co V-2的Spike蛋白为三聚体结构,属于I类病毒融合蛋白,在新冠病毒致病中起关键作用。该蛋白的受体结合域（RBD）有“向上”和“向下”两种构象,对应着ACE2的“可访问”和“不可访问”两种状态。当RBD张开至合适角度时,更有利于Spike蛋白与ACE2的结合。我们运用分子动力学模拟,结合MM/GBSA及SMD等技术,对Spike蛋白与ACE2的结合和解离过程进行研究,探讨RBD角度与结合作用强弱的关系,分析两种蛋白质相互作用过程中的关键残基以及它们之间形成的氢键网络,得到两个蛋白在解离过程中的构象变化,并通过丙氨酸突变进一步验证影响二者结合及解离的关键残基。3:SARS-Co V-2的Spike蛋白与ACE2结合是新型冠状病毒的致病关键原因。因此,阻断Spike蛋白与ACE2蛋白的相互作用可以在一定程度上降低致病率。相关研究发现3-[3-（三氟甲基）苯基]喹啉和利匹韦林可以直接阻止Spike蛋白与ACE2蛋白结合,左沙丁胺醇通过与Spike蛋白作用,从而阻止二者结合。我们在此基础上,通过分子对接、分子动力学模拟和MM/GBSA方法,建立三个分子抑制剂与Spike蛋白及ACE2复合物模型,并对小分子抑制剂与该复合物的结合位点、结合自由能和关键残基进行研究,获得影响抑制剂发挥作用的关键因素,为新型冠状病毒药物设计提供一定的理论依据。