颈链与马达头部的对接是驱动蛋白的发力过程，颈链对接的驱动力来源于ATP与驱动蛋白核苷酸结合位点的结合。颈链与核苷酸结合位点分别位于驱动蛋白马达头部的两侧，由中心β片带动的马达头部的转动在核苷酸结合位点与颈链之间起到了传递力和放大构象变化的作用。α4螺旋是驱动蛋白马达头部最长的α螺旋结构，是马达头部重要的微管结合位点。α4螺旋具有双亲特性，亲水的带电、极性氨基酸大多分布于螺旋下侧与微管的接触面上，疏水氨基酸大多分布于螺旋上侧与马达头部的接触面上。α4螺旋的上下两侧分别与马达头部和微管相配合，在马达头部的转动中起到重要作用。我们通过分子动力学模拟的方法定量分析了在不同核苷酸结合态下α4螺旋与微管和马达头部之间的相互作用，探讨了α4螺旋与微管和马达头部之间的几何配合和相互作用配合关系。我们发现α4螺旋底部与微管α-β沟槽存在几何形状和相互作用的配合，大量的极性、带电氨基酸与微管上对应的氨基酸形成氢键和盐键，使α4螺旋牢固的结合在微管上，为马达头部的转动提供了受力支点。在马达头部转动的过程中,α4螺旋结合在微管上固定不动，是马达头部的转动轴。α4螺旋上侧与马达头部的接触面被大量的疏水氨基酸占据，与马达头部内表面尤其是中心β片上对应的疏水氨基酸相互接触，形成α4螺旋与马达头部之间的疏水接触面，对马达头部的转动起到了“润滑”的作用。α4螺旋下侧与微管的牢固结合和上侧与马达头部接触面上的疏水作用使得α4螺旋就像一个“上了油的轴承”一样，降低了马达头部转动过程中受到的阻力，减少了驱动蛋白行走过程中的能量消耗。通过对模拟结果的分析我们还发现了氢键SER257-HIS205为马达头部转动的实现提供了重要的约束力。