沙门氏菌引起的细菌性食物中毒是全球性的食品安全和公共卫生问题。沙门氏菌可通过Ⅲ型分泌系统（Type III secretion system,T3SS）将效应蛋白直接注入真核宿主细胞中,并促进沙门氏菌进入宿主细胞,调节宿主细胞的免疫反应,而导致疾病的发生。因此,研究效应蛋白的结构和功能,可以为新药的开发提供一个新思路,具有重要的科学意义和实际应用价值。SopB（Salmonella outer protein B,SopB）是沙门氏菌通过Ⅲ型分泌系统分泌的一种效应蛋白,在沙门氏菌入侵宿主细胞中发挥了多种功能,如诱导细胞骨架重排和膜皱褶,诱导包含沙门氏菌的囊泡（Salmonella-containing vacuoles,SCV）的形成和成熟,激活丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶AKT（Serine/Threonine Kinase Proteins AKT）而抑制宿主细胞凋亡。虽然很多文献报道了SopB的功能,但SopB实现这些效应的精确分子机制尚未完全清楚。本课题以鼠伤寒沙门氏菌的磷酸肌醇磷酸酶SopB为研究对象,通过构建表达质粒、优化蛋白表达条件成功在大肠杆菌表达目的蛋白,通过镍柱亲和层析,凝胶过滤层析等纯化方法获得了纯度较高的SopB（29-561）蛋白样品。利用冷冻电子显微镜收集数据,通过对数据的处理和分析,最终得到分辨率为2.63（?）的结构。SopB是由六个单体通过静电相互作用和疏水相互作用寡聚形成的同源六聚体。验证SopB和Ⅲ型分泌系统的细胞质组分ATP酶Inv C的相互作用,并尝试复合体的构建,但由于复合体结构较为动态最终未能成功解析结构。通过结构分析发现,SopB的氮端结构域是一个保守的小GTP酶（GTPase）结合结构域。本课题选择了8种不同功能类别的GTP酶,利用等温滴定量热法（Isothermal titration calorimetry,ITC）来验证它们与SopB的相互作用,最终确定了三种与SopB相互作用的GTPase——人源GTPase Cdc42和细菌源GTPase Mnm E、Rsg A。本课题解析了SopB的结构,验证SopB和Ⅲ型分泌系统的细胞质组分ATP酶Inv C的相互作用和筛选与SopB有相互作用的GTPase,为下一步解析效应蛋白SopB与Ⅲ型分泌系统细胞质组分ATP酶Inv C以及与真核细胞内配体复合物的结构提供基础。