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大豆蛋白做为优质的植物蛋白被逐渐的应用于食品中，现有的制备大豆蛋白的工艺是沿用传统的碱溶酸沉的方法制得，由传统方法制得的产品的风味及功能性质比较差，进而限制了其在食品中的进一步广泛使用，造成这种现象的原因主要是有亲脂性蛋白(LP，lipophilic proteins)组分的存在。因此，去除LP蛋白既可改善蛋白风味，也可提高蛋白功能性质。目前大多数去除这种蛋白组分的分离方法操作条件比较苛刻其步骤繁琐，不利于工业化生产。本论文提出了一种简单易行的分级分离技术制备风味良好及功能性质良好的大豆分离蛋白。此外，本论文还系统研究了LP及磷脂的存在对蛋白凝胶性的影响。主要结论如下：（1）本文采用二价阳离子沉淀法进行大豆分离蛋白(SPI)分级分离的研究。结果表明：添加Ca(Ⅱ)去除LP蛋白的作用效果最好，Mg(Ⅱ)次之，Zn(Ⅱ)的作用效果最小。并结合SDS-PAGE电泳图谱及薄层层析图谱进一步确定较优的分离条件：向pH值7.0的脱脂豆乳中添加10mM的CaCl2，并于50℃水浴1h，离心去豆渣，上清液调pH值4.5，离心所得样品即为优质分离蛋白(Less-LP SPI)。由此法得到的分离蛋白产率是普通碱溶酸沉所得分离蛋白(APP，acid-precipitated protein)的2/3，但蛋白含量提高了7%(w/w)左右，且总脂含量降低了45%(w/w)。通过气质联用仪(GC-MS，gas chromatography-massspectrum)分析Less-LP SPI中豆腥味挥发性物质的含量比APP中降低了32%。（2）本文系统比较了Less-LP SPI与其他分离方法得到的分离蛋白在功能性质上的差异。研究表明：Less-LP SPI在pH≤10时溶解性均低于APP的；从乳化性可看出，虽然Less-LP SPI样品乳化活性小于APP的，但它具有较好的乳化稳定性；在凝胶性上Less-LP SPI凝胶起点早并很快达到峰值，且凝胶强度高于APP的。（3）本文首次研究了LP蛋白对大豆7S、11S蛋白凝胶性的影响。结果表明：11S形成凝胶性最强的凝胶，而LP凝胶强度最小；LP蛋白的存在弱化了7S和11S蛋白的凝胶强度。几种蛋白组分形成凝胶的微结构有着很大的差别，11S形成网孔较大，且结构比较粗糙的凝胶，7S形成有序，结构紧密且网孔较小的凝胶，聚光共聚焦显示LP蛋白出现片状的聚沉，形成溶胶现象。（4）本文研究了磷脂对11S蛋白冷致凝胶的影响。结果表明，添加磷脂一定程度上增加了11S蛋白冷致凝胶的强度，尤其是3%浓度的添加下。微结构显示，一定浓度磷脂的添加可以使蛋白凝胶结构更均匀、紧密，这可能是因为磷脂的添加使11S的表面疏水性及Zeta-电位发生变化所致。