人类的TESTIN(TES)基因定位于染色体脆性区域FRA7G区内的7q31.2,编码一个含有421个氨基酸的蛋白质,是一个假定的抑癌基。因,并且作为粘着斑与细胞连接的成分定位于细胞质。TES包含了NH2-末端的PET domain区域以及COOH-末端的三个连续的LIMdomain。有人推测在TES的两个末端之间的相互作用能导致它形成一个“closed”的构象。在我们的研究里,我们证实了TES具有不同的构象变化,并且能与细胞转录因子AP-2α相互作用,过表达TES能促进AP-2α蛋白通过蛋白酶体途径降解而降低其蛋白水平,下调AP-2α的转录活性。通过GST pull-down assays确证了TES的NH2-末端能够与COOH-末端的第三个LIM domain相互作用。并且,我们制备了TES全长以及两个缺失片段的抗血清以检测蛋白的构象与细胞内分布的联系。我们发现这些抗血清能识别TES的不同区域,显示了在核内它能与核仁标志蛋白B23共定位,而在内质网ER也有定位。而我们更进一步的免疫共沉淀实验揭示,TES与B23能共存于一个相同的复合体。总而论之,我们的结果提供了这样一个假设,那就是在细胞的不同组分里,TES有不同的构象状态,“closed”的构象与核仁定位密切相关。这些构象变化可能有助于TES参与更多的生命活动。