核酸外切酶是一类多样性群体，对于有机体的新陈代谢起着非常重要的作用，它可以切断核酸的磷酸二酯键。它的催化机理与生物功能之间的联系非常微弱。在大多数情况下，一个细菌细胞中就含有几十个核酸酶，但由于它们的底物多样性以及不同酶的底物之间的重叠性，使科学家们很难确定酶的底物和它物理作用之间的关系。　　DEDD超家族是核酸外切酶中的一大类，它们广泛存在于真核和原核生物中，所有的DEDD家族核酸酶都有非常保守的DEDD基序，它们可以分成两个亚群，DEDDh和DEDDy。分类的依据是DEDD基序中最后一个D之后的4-5个残基是组氨酸还是酪氨酸。DEDD核酸酶家族的成员都有利用两个金属离子的催化作用来水解DNA或RNA的机制。DEDD核酸酶通常以二价的镁离子或锰离子为辅因子。RNaseD是DEDDy类型的核糖核酸外切酶，它存在于许多细菌基因组中，它的碳端有两个HRDC结构域。HRDC结构域的作用可能是参与底物的结合以及保证RNaesD的持续合成能力。HRDC结构域在许多细菌基因组中并不保守，很多RNaseD的同源蛋白都缺失一个或两个HRDC结构域，例如农杆菌中，就包括很多短的RNaseD同源蛋白。在大肠杆菌中，只有寡核糖核酸酶Orn可以降解小RNA，巴尔通氏体中的NrnC就被认为是Orn的功能类似物。NrnC是一个短的RNaseD同源蛋白，Orn同样不含有HRDC结构域，属于DEDDh类型的核酸外切酶。　　为了更好的理解为什么缩短的RNaseD类似蛋白可以代替Orn的突变株在大肠杆菌的功能，选择了 Atu4108作为研究对象，它是NrnC同源蛋白，它没有碳端的HRDC结构域。最终我得到了Atu4108native的结构以及结合两个锰离子的结构，并进行了一系列酶活实验验证，证明 Atu4108既能降解DNA又能降解RNA。这是第一个短的RNaseD类似蛋白的结构且它是一个八聚体。实验得出的Atu4108对降解DNA和RNA的极高的酶活性也是第一次被发现。　　Microbiology杂志2015年六月九号刊登的一篇名为A direct screen forc-di-GMP modulators reveals a Salmonella TyphimuHum periplasmicL-arginine-sensing pathway的文章中鉴定出了两个蛋白，一个是ArtⅠ，这是一个假定的L-精氨酸周质结合蛋白，另一个是STM1987，这是一个二鸟苷酸环化酶。　　文章预测了两个鼠伤寒沙门氏菌中L-精氨酸参与调节c-di-GMP浓度的模型。A.周质间感知通路模型:ArtⅠ与STM1987的Cache1结构域直接或间接相互作用，L-精氨酸结合到ArtⅠ上，提高了STM1987的GGDEF结构域调节c-di-GMP合成酶的活性，以提高c-di-GMP的合成能力。　　B.细胞质的感知通路模型:在胞质溶胶中，L-精氨酸通过一种未知机制来激活STM1987。　　通过蛋白表达与纯化，我纯化出了ArtⅠ和STM1987蛋白的Cache1结构域的蛋白。我希望通过对两个蛋白的三维结构进行分析，得到一个L-精氨酸调节c-di-GMP浓度的通路的模型。最终我只得到了ArtⅠ的结构，ArtⅠ的蛋白结构中带有一个精氨酸。我希望能得到Cache1结构域的蛋白的结构。