细菌程序性死亡途径有可能成为重要的抗菌素作用靶目标。前期工作表明细菌中一种新的蛋白激酶YihE在细菌程序性死亡途径中起关键的调控作用，然而YihE的调控机制还不清楚。　　在本论文工作中，我们对大肠杆菌yihE基因的调控机制进行了研究。通过检测yihE和cpx系统的双重突变株对萘啶酸的敏感性，发现YihE蛋白和Cpx双组份系统在同一条作用途径上。诱导表达YihE蛋白可以消除cpx突变株对萘啶酸的超敏感性，说明Cpx双组分系统在喹诺酮类药物存在下可能主要通过YihE蛋白对细菌起保护作用。但是，在其它的环境压力如紫外、丝裂霉素C和过氧化氢作用下，诱导表达YihE蛋白不能完全消除cpx突变菌株的超敏感性，说明这些环境压力的致死途径和喹诺酮类药物的致死途径不同。　　为了进一步了解YihE的作用机制，我们尝试寻找YihE蛋白激酶在细胞内作用的靶目标。利用大肠杆菌基因芯片检测了在正常情况下和萘啶酸处理下，yihE突变株内基因表达的变化。结果表明，包括能量代谢、碳代谢、氨基酸代谢、信号传导和膜运输等途径的一些重要基因的表达都发生了变化。对其中参与细菌应激反应和表达变化显著的基因在喹诺酮类药物存在下对细菌的保护作用进行了初步研究。结果显示dps、recG、mdtL、marA、uvrC、dinG、mutH等基因对细菌具有保护作用，表明YihE的功能可能与这些基因有关。对这些基因功能的进一步研究将有助于我们探明大肠杆菌yihE基因的调控机制。