【摘 要】
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该文研究了辛纳毒蛋白的一级结构及特定氨基酸对其结构和功能的影响.利用HPLC分 离纯化了辛纳毒蛋白的A、B链后,研究者测定了其氨基酸组成并利用质谱精确测定了A链的 分子量.
【机 构】
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中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所
【出 处】
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中国科学院上海生物化学研究所 中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学
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该文研究了辛纳毒蛋白的一级结构及特定氨基酸对其结构和功能的影响.利用HPLC分 离纯化了辛纳毒蛋白的A、B链后,研究者测定了其氨基酸组成并利用质谱精确测定了A链的 分子量.根据已经得到的A、B链的N-端氨基酸序列,研究者设计了简并引物,并通过RT-PCR从樟树未成熟的种子中得到了A、B链的cDNA克性.通过所得核苷酸序列,研究者推导出了cinnamomon的氨基酸序列,并和其它的两种II型RIP进行比较,发现同源性高达65i.为了进一步研究cinnamomin A链的酶学活性,研究者在大肠杆菌细胞中成功地表达了A链.经过DEAE-52纤维素和Superose 6两步纯化过程,研究者得到了纯度为95i的蛋白.Western blot证明 所得到蛋白为cinnamomin A链.经过复性后,蛋白的酶活力可恢复至天然的80i.为了研究cinnamomin A链结构和功能之间的关系,研究者构建了七个突变体,其中五个为保守氨基酸 的突变体,两个为半胱氨酸突变体.利用化学修饰方法在半胱氨酸残基上引入一个羧 基基团后,测定酶活性,发现酶活力亦无显著变化.这进一步证明A链中的半胱氨酸残基对酶活 性几乎不起作用,其主要作用可能是和B链形成二硫键,帮助A链进入细胞.
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