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SR蛋白(Serine/Arginine-rich protein)是一组结构相关、进化保守的non-snRNP剪接因子，在调节剪接复合体组装和调节pre-mRNA组成型剪接和选择型剪接方面发挥重要作用。多头绒泡菌(Physarum polycephalum)是原核生物与真核生物之间的过渡态真核古生物，但尚未见到多头绒泡菌SR蛋白的研究报道。 本文从多头绒泡菌分离到一个SR类似蛋白cNDA，其编码蛋白的C-端含有一个富含精氨酸/丝氨酸二肽序列(Arginine/Serine motif)的结构域(RS domian)，RS domain的N-端毗邻一个SR蛋白激酶锚定结构域(Docking motif)，与其它物种SR蛋白的C-端结构类似，故将该蛋白命名为PSR(Physarum SR)。本文以[γ-32p] ATP为底物，通过放射自显影检测了大肠杆菌(E.Coli)表达的多头绒泡菌SR蛋白激酶PSRPK(Physarum Serine/Arginine Protein-specific Kinase)对大肠杆菌表达的PSR及其残缺肽和突变肽的磷酸化作用，发现PSRPK能在体外磷酸化PSR以及拥有完整RS domain和Docking motif的PSR残缺肽。研究还发现，PSRPK磷酸化作用位点位于PSR C-端连续的RS二肽重复序列(5×RS)上，Docking motif在调节PSRPK磷酸化PSR上扮演重要角色，PSRPK的ATP结合区(ATP-binding region, ABR)序列62LGWGHFSTVWLAIDEKNGGREVALK86和丝氨酸/苏氨酸激酶活性位点特征序列(serine/threonine protein kinases activesite signature，AS)184IIHTDLKPENVLL196是影响PSRPK磷酸化PSR的关键序列，Lys86和Asp188分别是ABR和AS序列的关键氨基酸。 进化保守的14-3-3蛋白广泛参与细胞的各种生命活动。已有的研究显示，植物14-3-3蛋白在调节SR蛋白SRp38应答热胁迫时扮演着重要角色。P14-3-3是多头绒泡菌14-3-3类似蛋白。PSR是以P14-3-3为饵蛋白分离的。本文通过FRET检测了PSR与P14-3-3在哺乳动物细胞内的相互作用，发现PSR在细胞内的分布受P14-3-3的调节，与P14-3-3共表达的PSR由聚集在细胞核转变为主要分布在细胞质。酵母双杂交检测结果显示，PSR需要保持其C-端的完整Dockingmotif和连续的RS重复序列才能与P14-3-3作用;而P14-3-3 C-端的217-237aa肽段和N-端的76-109aa肽段是其与PSR作用的关键序列，C-端的235TS236磷酸化位点是其与PSR作用的关键位点。