谷氨酰胺转胺酶（TGase）是一种催化酰基转移反应的转移酶,它可催化蛋白质分子内和分子间ε-（γ-谷酰胺）-赖氨酸的异型肽键的形成,改善食品的品质,目前已广泛应用于食品工业中,本文主要对轮枝链霉菌SK4.001产生的谷氨酰胺转胺酶进行了研究。本文采用Fractogel EMD SO₃^-离子交换层析和Superdex 75 （10/300GL）凝胶过滤等分离纯化方法,使轮枝链霉菌SK4.001产生的谷氨酰胺转胺酶（TGase）得到较好分离。通过SDS-PAGE电泳检测纯度,得到一条单一区带,TGase的相对分子量约为40.4 kDa。其次研究了纯化后TGase的酶学性质:TGase最适反应温度和pH分别为50℃和7.0,该酶温度稳定范围为20-40℃,pH稳定范围为5.6-7.0;Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺, Ba²⁺不会抑制酶的活性,Zn²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺, Pb²⁺会强烈抑制酶的活性,Mn²⁺会部分抑制酶的活性,酶的活性部位没有金属离子的参与。以CBZ-Gln-Gly为底物,该酶的Km值为15.81 mM , Vmax为16.69 U/mL。TGase的N-端氨基酸序列的前15个残基为DSDERVTPPAEPLDR。随后研究了TGase在面包制作中的应用,实验发现在适当的添加范围内,TGase可以改善面粉的粉质和拉伸特性,明显增加面包的体积和比容,同时改善面包心的弹性、咀嚼性和回复性,并能减缓面包心在贮存过程中的老化速度。综合考虑,TGase应用于焙烤面包中是可行的,且添加量为1500 U/kg面粉时效果最佳。最后通过扫描电镜（SEM）和动态测量研究了TGase改善面包品质的机理,TGase可以改善面团的网络结构,用SEM观察发现,经TGase处理的面团的面筋蛋白的三维网络结构比较紧密、均匀且连续,面筋蛋白之间相互连接纵横交错。经TGase改性的面筋蛋白,其贮能模量（G′）大大高于未改性的面筋蛋白的G′,且改性的面筋蛋白的G′对频率和温度的依赖性变小。