蛋白激发子是一类源自病原菌的能够诱导植物抗性的蛋白质，具有增强植物抗病、抗逆的能力。蛋白激发子PevD1是分离自大丽轮枝菌（V.dahliae）的一个新型激发子，能够引起烟草过敏反应，诱导烟草植物防卫物质的产生和积累。为了深入探讨PevD1的作用机理，本研究通过对PevD1重组原核表达，获得了大量的目的蛋白，经过PevD1蛋白晶体条件的筛选与优化，获得了具有高衍射能力的单晶；通过晶体衍射数据收集，解析了PevD1的三维结构。PevD1的整体结构是由10条反向平行的β折叠股形成的β筒状结构，与经典的C2结构域相似；根据C2结构域的功能，研究了PevD1与磷脂的相互作用，PevD1能够和PI系列、PS结合；利用酵母双杂交的方法，在拟南芥中筛选到4个PevD1候选互作蛋白。并通过体外GST pull down实验验证了Receptor4与PevD1的相互作用；构建植物表达载体，获得了转基因拟南芥，并进行了初步的亚细胞定位。1获得了具有高衍射能力的PevD1蛋白单晶。通过PevD1蛋白的原核表达及表达蛋白的纯化，获得适用于结晶的PevD1蛋白；经过PevD1蛋白晶体条件的筛选与优化，在3.8M甲酸钠和蛋白浓度2mg/ml的条件下，获得了具有高衍射能力的单晶，收集了分辨率较高的母体衍射数据和碘-衍生物衍射数据，为研究PevD1蛋白的结构与功能关系奠定了基础。2解析获得了PevD1的空间三维结构。PevD1的整体结构由10条反向平行的β折叠股形成的β筒状结构，筒状结构的两端形成环状结构，与经典的C2结构域相似。结构中Cys50和Cys64，Cys105和Cys115之间形成两对二硫键，可能对维持整体的空间结构有着重要的意义。3研究了PevD1与磷脂的相互作用。PevD1的结构与经典C2相似，而经典C2结构域能够通过钙依赖和钙非依赖的形式结合磷脂。蛋白-磷脂结合实验结果表明，PevD1能够和PI系列、PS结合。蛋白与磷脂的相互作用可能与其进入细胞内部的方式有关。4在拟南芥中筛选到了PevD1的互作蛋白Receptor1，Receptor2，Receptor3和Receptor4。通过酵母双杂交在拟南芥中筛选到77个阳性结果，经过经一步的酵母双杂交验证实验，最终获得4个候选互作蛋白。对Receptor4进行原核表达，并用GST pull down实验验证了Receptor4与PevD1的相互作用，为进一步研究PevD1如何影响植物免疫系统提供了基础。5亚细胞定位结果表明PevD1能够定位于细胞膜。利用原核重组蛋白GFP-PevD1孵育拟南芥根系的实验，证明PevD1能够结合到细胞表面。通过农杆菌介导将PevD1转化到拟南芥中，并获得转基因植株，在过表达PevD1的拟南芥植株中，研究PevD1的亚细胞定位，结果进一步证明PevD1能够与细胞膜结合。