在生物体中，钙离子有着重要的生理和生化功能，它通过与蛋白质等生物大分子相互作用，引起这些生物大分子构象的改变，在生物分子中产生活性中心或成为结构中心。从而参与到血液凝固、肌肉收缩、神经递质的释放等众多生理反应中，这些反应对所有的生命体来说都是不可或缺的。但蛋白质分子量较大，而氨基酸是构成生物体内蛋白质分子的基本单位，因此对氨基酸与钙离子相互作用的研究就显得尤为重要。通过这类研究我们可以确定在大生物分子中钙离子的最佳吸附位置，以及吸附强度。（1）首先通过调研，我们设计了大量的氨基酸-钙离子络合物的初始结构，确保在这些结构尽可能形成较多的内部氢键。然后利用紧束缚（TB）方法对所有的结构进行初步优化，当得到能量较低的结构后，采用较高水平的微扰二阶近似法MP2/6-31G（d,p）对候选的低能结构进行进一步优化，从而确定其最稳定几何构型，并针对最稳定构型在同样的计算水平下进行了频率计算。又在MP2/6-311++G（d,p）水平下计算了稳定构型的单点能。我们发现，当侧链中不含有杂原子的脂肪族氨基酸与钙离子络合时，salt-bridge （SB）结构是最稳定的，但是当其他氨基酸与钙离子络合时，charge-solvated（CS）结构是最稳定的（除了谷氨酸、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸以及色氨酸）。我们选取了谷氨酰胺（Gln）和天冬酰胺（Asn）与钙离子形成络合物的红外光谱进行了详细分析，并与相应的实验光谱进行对比，结果表明我们的理论结果与实验吻合的很好。（2）很多的生物反应发生在有水环境中，水分子通过调解静电力场发挥了关键的作用。因此我们还对水溶液中所有20种α-种氨基酸与钙离子的相互作用进行了系统的理论研究。我们利用连续可极化溶剂模型（PCM）对氨基酸-钙离子络合物进行了几何构型优化、单点能计算以及NBO分析，设定介电常数为78.39，即溶剂为水。此外，我们在B3LYP/6-311++G（d,p）水平下应用TDDFT方法，计算了苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）以及酪氨酸（Tyr）等芳香氨基酸与钙离子形成络合物的紫外吸收光谱。结果证明在水溶液中，所有20种氨基酸与钙离子络合的最稳定构型都是二配位的SB结构，在这种结构中Ca²⁺同时与氨基酸主链羧基负离子中的两个O原子结合。通过对氨基酸-钙离子络合物的最稳定结构进行NBO分析，发现不足0.1e的电荷转移，这表明氨基酸与钙离子间主要为静电相互作用，它们之间的微弱键级也可以证明这一点。通过计算Phe-Ca²⁺、Trp-Ca²⁺以及Tyr Ca²⁺三种络合物的紫外吸收光谱，我们可以发现钙离子的加入导致了Phe和Trp光谱的蓝移，但导致了Tyr的光谱发生了红移。（3）相较于全溶剂化的研究，气相中水合团簇的研究可以更好地确定在第一水合层中，每个水分子的逐步加入所引起的改变。我们在MP2/6-31G（d,p）//MP2/6-311++G（d,p）水平下研究了三种水合团簇体系Gly-Ca²⁺（H₂O）n、Thr-Ca²⁺（H₂O）n和Phe-Ca²⁺（H₂O）n，确定了在水合过程中它们结构的改变、稳定性顺序的变化、电荷转移以及最稳定结构的红外光谱。结果表明，不论是对于芳香氨基酸-钙离子络合物的水合团簇Phe-Ca²⁺（H₂O）n，还是对于脂肪族氨基酸-钙离子络合物的水合团簇Gly-Ca²⁺（H₂O）n、Thr-Ca²⁺（H₂O）n，当钙离子周围第一水合层达到八配位时，这种结构的结合能最低，稳定性最好。并且上述构型中的键长与键角都十分接近全溶剂化条件下优化的结果。水分子对络合的稳定性顺序产生了很大影响。气相中它们的稳定性顺序为Phe-Ca²⁺> Thr-Ca²⁺> Gly-Ca²⁺，而形成水合团簇后稳定顺序则变为Thr-Ca²⁺（H₂O）n> Phe-Ca²⁺（H₂O）n>Gly-Ca²⁺（H₂O）n。