本文首先研究了海参体壁中的酸性磷酸酶的分纯化及部分性质,然后用紫外照射诱导海参自溶,并对自溶过程中体壁及肠道中酸性磷酸酶的变化进行了研究,初步分析其在自溶过程中的作用。通过DEAE-Sepharose CL-6B离子柱、Sephacryl S-100和TSK GEL-4000凝胶层析柱对样品进行分离纯化获得酸性磷酸酶。SDS-PAGE显示分离纯化后的酶为一条带,其分子量为147.9kDa。以p-NPP为底物,测得最适pH为4.0,pH在2.0-5.0之间有较好的稳定性；最适温度为50℃,温度在20～40℃时有很高的稳定性。对ATP、α-磷酸萘脂钠盐和玖α-磷酸萘脂二钠盐等底物的水解能力相对较弱。Mg2+对酸性磷酸酶有激活作用,Cu2+和Zn2+对其有较强的抑制作用。对通过质谱测定的氨基酸序列进行检索,在已知的棘皮动物序列中没有发现与之相一致的氨基酸序列,说明海参酸性磷酸酶可能是一种新的棘皮动物酸性磷酸酶。同工酶电泳结果显示,海参体壁与肠道中的酸性磷酸酶类型不同,且肠道中的酸性磷酸酶有3种同工酶；紫外照射后,体壁和肠道的酸性磷酸酶活力均有增强。从PAGE结果可以断定酸性磷酸酶活力的增强为酸性磷酸酶酶原的激活。通过分级分离将溶酶体分离,结果表明酸性磷酸酶在自溶过程中不但在溶酶体内的酶活性有增强而且从溶酶体迁移到细胞质中。电镜结果表明酸性磷酸酶有部分迁移到细胞质和其他细胞器上。通过加入抑制剂对不同酶的活力研究可以看出,酸性磷酸酶与组织蛋白酶之间存在相互作用,酸性磷酸酶对组织蛋白酶有抑制作用,而组织蛋白酶可能对酸性磷酸酶可能有存在激活作用,由此说明在自溶过程中,酸性磷酸酶有一定范围内的调控作用,进一步的深入研究将揭示酸性磷酸酶的作用。