近年来,mRNA 3’UTR(untranslated region)或5’UTR的功能研究成为生物学研究的热点之一。mRNA UTR往往存在一些调控元件,如颈环结构、内部核糖体进入位点(internal ribozyme entry site, IRES)等。一些蛋白质或蛋白质复合物可能与这些调控元件结合,从而影响该mRNA的转录、加工、出核和亚细胞定位、翻译以及翻译后修饰等。表皮生长因子受体(epidermal growth factor receptor, EGFR)的胞内特异酪氨酸残基发生磷酸化,可招募诸如Shc、Grb2、磷脂酶Cγ和Src等信号蛋白,进而激活下游信号转导通路;因此,细胞中EGFR就显得尤为重要。本课题运用蛋白质亲和沉降(affinity pull down)和MALDI-TOF-TOF质谱分析技术,从宫颈癌HeLa全细胞裂解液中分离和鉴定与EGFR 3’UTR相互作用的蛋白质或蛋白质复合物,通过对这些蛋白质或蛋白质复合物的研究,初步探索EGFR 3’UTR在mRNA转运、mRNA稳定、亚细胞定位或翻译等方面潜在的调控作用。MALDI-TOF-TOF质谱肽质量指纹图谱分析鉴定出七种与EGFR 3’UTR可能存在相互作用的蛋白质,分别为白细胞介素增强结合因子3(Interleukin enhancer-binding factor 3, ILF3),透明质酸介导的迁移受体(Hyaluronan mediated motility receptor, RHAMM),hnRNP Q(Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein Q)、hnRNP I、hnRNP A3、hnRNP A1和hnRNP A2/B1。这些蛋白质多为RNA结合蛋白(RNA binding protein, RBP),参与维持mRNA稳定、亚细胞定位或蛋白质翻译等。这为研究EGFR 3’UTR的调控机制提供了依据。