在漫长的进化历程中,一些海洋生物演化出了水下牢固附着在几乎任何物体表面的独特本领。这一自然现象,虽然带来了长期困扰人类的海洋生物污损难题,但也为仿生设计水下胶粘剂提供了极佳的生物模板。本文以我国沿海常见的海洋污损生物―白脊藤壶为样本,对它分泌的生物胶蛋白Balcp19k开展理化性质、粘附功能和仿生应用研究。在前期成功表达携带硫氧还蛋白Trx的Trx-Balcp19k融合蛋白基础上,通过优化表达和纯化条件,切除了它的全部外源性标签,获得了与天然蛋白序列非常接近的胶蛋白rBalcp19k,为藤壶胶蛋白的结构、性能和机理研究提供了优质原材料。在上述过程中发现,Trx-Balcp19k融合蛋白在合适溶液条件下,能够自我聚集形成粘性极强的胶状物,而无需其它生物胶蛋白或辅助成员的配合。这种材料在空气中对金属表面的粘附强度可与一些商业化的胶水相匹敌。它的生物相容性很好,展示出在生物医学领域的应用前景。对rBalcp19k的结构、自组装性质和粘附功能进行了系统研究。首次发现,在酸性、低离子强度条件下,它具有时间依赖性的二级结构转变和自组装成非淀粉样纳米纤维的性质。这种rBalcp19k纳米纤维非常稳定,在海水中不会解组装,它们的粘性比未组装的蛋白单体更强,且能抵抗高pH和高离子强度的不利影响。由此推测,藤壶可能分泌预组装的胶蛋白cp19k纳米纤维加强水下附着,这是对传统藤壶水下粘附模型的有力补充。进一步发现分子内二硫键对维持Balcp19k的二级结构和粘性并不是必需的;相反,缺失分子内二硫键的突变体,其形成纳米纤维的条件范围更广;这一结论未见文献报道。最后,依据该胶蛋白的结构和性能特点,仿生设计了9条多肽。在酸性条件下,它们大都显示出自组装成纳米纤维的性质,且形成的纤维形态各异。特别是其中一条富含“Ser-Ala”重复序列的多肽,能够自组装成未见报道的独特线圈结构。这种微观结构的形成条件非常广泛,且其形貌表现出多肽浓度和溶液条件可调的性质。这些新发现,不仅印证了前述完整蛋白rBalcp19k的自组装能力,也为藤壶胶蛋白的仿生应用研究提供了一个明确的方向。