【摘 要】
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在分析胰岛素及其相关蛋白质的一级和空间结构的基础上,提出在胰岛素超家族中存在一个结构模体,n1-Cys-Gly-X10-Cys-n2-Cys-Cys-X3-Cys-X8-Cys-n3,其中有7个绝对保守的氨基酸
【机 构】
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中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所
【出 处】
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中国科学院上海生物化学研究所 中国科学院上海生物化学和细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学
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在分析胰岛素及其相关蛋白质的一级和空间结构的基础上,提出在胰岛素超家族中存在一个结构模体,n1-Cys-Gly-X10-Cys-n2-Cys-Cys-X3-Cys-X8-Cys-n3,其中有7个绝对保守的氨基酸残基,只有位于B8位的是Gly.通过定点突变将基改变为Ala,得到[B8Ala]人胰岛素,其受体结合能力和体同生物活力分别为天然狸胰岛素的2.5﹪和10﹪.[B8ala]人胰岛素和重组人胰岛素的远紫外圆二色谱比较表明,[B8Ala]人胰岛素的α-螺旋的相对含量有一定降低,说明胰岛素结构模体中的B8Gly是不可被取代的.用PCR方法从人胎盘cDNA库中获得编码胰岛素受体α亚基中结合胰岛素的相对独立的结构域L1、L2以及人工设计的L1-(Ala)10-L2的基因,克隆入含T7噬菌体RNA聚合酶启动子的表达质粒pET-3a中,转化大肠杆BL21(DE3),用IPTG诱导表达成功.DNA测序、氨基酸组成分析以及蛋白质N端测序证明所表达的蛋白质正确.经过包涵体的分离、洗涤、溶解和纯化,得到了纯的变性状态的受体的胰岛素高亲和结构域L2、低亲和结构域L1及用10个丙氨酸丁边的两结构域L1-(Ala)10-L2,它们都远小于α亚基且不会由于形成链间二硫键而聚集,虽尚未获得足够量复性的相应蛋白质,但已为进一步研究"胰岛素-受体(结构域)"复合物的性质,探索复俣物的结晶打了良好的基础.
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